mail unicampaniaunicampania webcerca

    Paolo Vincenzo PEDONE

    Insegnamento di BIOCHIMICA

    Corso di laurea in BIOTECNOLOGIE

    SSD: BIO/10

    CFU: 10,00

    ORE PER UNITÀ DIDATTICA: 80,00

    Periodo di Erogazione: Primo Semestre

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    ITALIANO

    Contenuti

    Conoscenze di base sulla struttura e funzione di proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi, e
    dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi
    grassi). La catalisi e gli Enzimi. Metabolismo cellulare energetico ed informazionale.

    Testi di riferimento

    David L Nelson Michael M Cox
    "I principi di biochimica di Lehninger"
    Ed Zanichelli

    - Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko e Lubert Stryer
    "Biochimica"
    Ed. Zanichelli

    Obiettivi formativi

    La biochimica è lo studio della chimica dei processi della vita.
    Gli obiettivi formativi del corso sono:
    - Rendere chiari agli studenti i principi che governano la struttura, la funzione e le
    interazioni delle più importanti classi di macromolecole biologiche.
    - Far acquisire una visione di insieme del metabolismo cellulare attraverso una
    descrizione delle principali vie cataboliche che generano ATP ed altri composti ad
    alto contenuto energetico, e delle vie anaboliche di biosintesi delle macromolecole e
    dei loro costituenti.
    - Attraverso lo studio delle vie anaboliche e cataboliche opposte e della loro
    regolazione far comprendere agli studenti la logica fondamentale della regolazione
    del metabolismo intermedio

    Prerequisiti

    Conoscenze e abilità fornite dal corso di Chimica generale ed inorganica, Chimica Organica,
    Biologia

    Metodologie didattiche

    Lezioni frontali, esercitazioni, attività pratiche in laboratorio

    Metodi di valutazione

    Per gli studenti in corso l’esame consiste nel superamento, con una votazione di almeno 18/30, di una prova scritta, dove lo studente, attraverso domande a scelta multipla, dovrà applicare le conoscenze acquisite sulle principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri; sulle principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche; sugli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; sul metabolismo energetico ed informazionale.
    Durante lo svolgimento del corso sono effettuati accertamenti periodici mediante due prove scritte di verifica, con domande a scelta multipla. Il superamento di tali prove di accertamento esonererà lo studente dalla prova scritta finale.
    In carenza o insufficienza degli accertamenti periodici lo studente dovrà sostenere la prova scritta nelle date previste dal calendario di esami alla fine del corso.
    Gli studenti che superano il test scritto potranno accettare il voto proposto o accedere ad esame orale.
    Gli esami nelle sessioni di recupero prevedono la sola prova orale.
    L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

    Altre informazioni

    Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo.

    Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e-mail.

    Programma del corso

    INTRODUZIONE. La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica;
    gli elementi elettronegativi; le macromolecole; le unità monomeriche delle macromolecole; il
    legame tra le unità monomeriche; i gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua;
    importanza dell’acqua per i sistemi biologici. Polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in
    ambiente acquoso: legame ionico; forze di Van der Waals; legame idrogeno. Le interazioni
    idrofobiche.
    PROTEINE. STRUTTURA E FUNZIONE. Le unità monomeriche: gli α-L-amminoacidi. Proprietà
    (stereochimica; attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce). Proprietà
    delle soluzioni acquose (pH, forza ionica, concentrazione). Separazione ed analisi degli
    amminoacidi; cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e
    proteine; attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Proprietà principali delle
    proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria,
    terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami coinvolti. Funzione
    delle proteine: proteine strutturali (α-cheratina; collageno; fibroina della seta) e globulari
    (mioglobina ed emoglobina). La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Determinazione
    della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman. Proteine catalitiche.
    Enzimi. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi;
    coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e
    determinazione sperimentale di KM e Vmax; le linearizzazioni. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti,
    controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
    ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE. Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi
    azotate, nucleosidi e nucleotidi; oligonucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA; struttura
    primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica; parametri strutturali e
    forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici (ipercromismo; temperatura di
    fusione; denaturazione reversibile; ibridazione). Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione
    del DNA. Trasferimento dell’informazione: la trascrizione (la RNA polimerasi-DNA
    dipendente; fasi del processo di trascrizione. Struttura e funzione del tRNA). La
    decodificazione dell’informazione: la traduzione (il codice genetico; struttura e funzione dei
    ribosomi; attivazione degli amminoacidi; le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e
    terminazione).
    CARBOIDRATI. Stereochimica. Monosaccaridi; struttura e proprietà; derivati dei
    monosaccaridi; disaccaridi; polisaccaridi (strutturali e di riserva); glicoproteine.
    LIPIDI. Classificazione (idrolizzabili e non idrolizzabili). Struttura e proprietà di acidi grassi;
    cere; triacilgliceroli; fosfolipidi; glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche; struttura e
    proprietà delle membrane: il modello a mosaico fluido; trasporto attraverso le membrane.
    METABOLISMO. Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il
    metabolismo dei carboidrati. Glicolisi, le vie fermentative del piruvato, riossidazione del
    NADH citoplasmatico. La via dei pentosi-fosfati. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi
    da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del
    glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei
    triacilgliceroli: la β-ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il
    complesso dell’acido grasso sintetasi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteoliticiDestino
    del gruppo amminico degli amminoacidi- transamminazione, deamminazione
    ossidativa e ciclo dell'urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni
    anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche.
    La catena di trasporto degli elettroni – gli elementi della catena - il meccanismo della sintesi
    dell'ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici e loro regolazione. La fotosintesi; la
    fase luminosa- i pigmenti- i fotosistemi ed il flusso degli elettroni- la produzione dell'ossigeno,
    del NADPH e dell'ATP.
    ESPERIENZE PRATICHE DI LABORATORIO
    1) Esercitazione sulle strutture degli amminoacidi
    2) Espressione di proteine in Escherichia coli
    3) Purificazione di proteine mediante cromatografia per affinità
    4) Elettroforesi di proteine su gel in SDS

    English

    Teaching language

    Italian

    Contents

    The course introduces the structure and function of the most important classes of biological
    macromolecules, including proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids and presents the
    basic concepts of catalysis and enzyme action. The intermediary metabolism for carbohydrates, lipids and for nitrogen-containing compounds is considered. Finally the course
    cover DNA replication, RNA synthesis and protein synthesis

    Textbook and course materials

    David L Nelson Michael M Cox
    "Lehninger Principles of Biochemistry"


    - Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko e Lubert Stryer
    "Biochemistry"

    Course objectives

    The aim of this course is to describe the fundamental principles of the molecular design of life introducing the structure, function and molecular interactions of the most important classes of biological macromolecules.
    Moreover, by discussing pathways for the generation of ATP and other energy-storing molecules and reactions for the synthesis of biological macromolecules and their components
    students will acquire a comprehensive knowledge of the cellular metabolism. Finally, comparison of the similar and dissimilar features of the metabolism for opposing anabolic
    and catabolic pathways, will drive the students to the understanding of the fascinating regulation of the intermediate metabolism.

    Prerequisites

    Knowledges and skills gained with the courses of General and Inorganic Chemistry, Organic Chemistry, Biology

    Teaching methods

    Frontal lessons
    Laboratory Exercises

    Evaluation methods

    For the students who attend the course the exam consists of passing, with a grade of at least 18/30, a written test, where the student, through multiple choice questions, will apply the knowledge acquired on the main classes of biological macromolecules and their monomers; on the main methodologies for studying biological macromolecules; on the elements underlying the kinetics and regulation of enzymes; on energy and nucleic acid metabolism.
    During the course, periodic verifications are carried out through two written tests with multiple-choice questions. Passing these tests will exempt the student from the written test, otherwise the student will have to take the written test on the dates indicated in the exam timetable at the end of the course.
    Students who pass the written test can accept the proposed grade or take an oral exam.
    The exams in the recovery exam sessions are oral.
    The oral exam is aimed at evaluating the reasoning and connection skills between the various topics of the course.

    Other information

    The student can use the supporting teaching material made available on the University website.

    The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

    Course Syllabus

    Amino Acids, Peptides, and Proteins
    Amino Acids, Peptides and Proteins Working with Proteins
    The Structure of Proteins: Primary Structure
    The Three-Dimensional Structure of Proteins
    Protein Secondary Structure
    Protein Tertiary and Quaternary Structures
    Mioglobin and Hemoglobin
    Medicine: Death by Misfolding: The Prion Diseases
    Enzymes
    Introduction to Enzymes
    How Enzymes Work
    Enzyme Kinetics as an Approach to Understanding Mechanism 
    Regulatory Enzymes
    Carbohydrates and Glycobiology
    Monosaccharides and Disaccharides
    Polysaccharides
    Glycoconjugates: Proteoglycans, Glycoproteins, and Glycolipids
    Lipids
    Storage Lipids
    Structural Lipids in Membranes
    Biological Membranes
    Introduction to Metabolism,
    Bioenergetics and Biochemical Reaction Types
    Bioenergetics and Thermodynamics
    Chemical Logic and Common Biochemical Reactions
    Phosphoryl Group Transfers and ATP
    Glycolysis, Gluconeogenesis, and the Pentose Phosphate Pathway
    Coordinated Regulation of Glycolysis and Gluconeogenesis
    The Metabolism of Glycogen in Animals
    Coordinated Regulation of Glycogen Synthesis and Breakdown
    The Citric Acid Cycle
    Regulation of the Citric Acid Cycle
    The Glyoxylate Cycle
    Fatty Acid Catabolism and Biosynthesis
    Digestion, Mobilization, and Transport of Fats
    Oxidation of Fatty Acids; Ketone Bodies
    Fatty acids biosynthesis
    Amino acids methabolism
    Amino Acid Oxidation and the Production of Urea
    Biosynthesis of Amino Acids
    Oxidative Phosphorylation
    Photosynthesis
    Nucleic acids Metabolism
    Nucleotides and Nucleic Acids
    DNA Replication
    DNA-Dependent Synthesis of RNA
    Protein Synthesis

    facebook logoinstagram buttonyoutube logotype