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    Angela CHAMBERY

    Insegnamento di BIOCHIMICA

    Corso di laurea magistrale a ciclo unico in FARMACIA

    SSD: BIO/10

    CFU: 10,00

    ORE PER UNITÀ DIDATTICA: 80,00

    Periodo di Erogazione: Secondo Semestre

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    ITALIANO

    Contenuti

    Molecole e macromolecole di importanza biologica; gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua; interazioni deboli in ambiente acquoso. Struttura e funzione degli alfa-L-amminoacidi. Struttura e funzione di peptidi e proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine. Proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina. Proteine catalitiche: gli enzimi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica. Aspetti biochimici di replicazione, trascrizione e traduzione. Struttura e funzione di carboidrati e lipidi. Metabolismo energetico. Glicolisi; le vie fermentative del piruvato; la via dei pentoso-fosfati, il ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La neoglucogenesi. Degradazione e sintesi del glicogeno. Il metabolismo dei lipidi. Il catabolismo delle proteine: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La catena di trasporto degli elettroni e sintesi dell'ATP.

    Testi di riferimento

    I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger- Nelson & Cox – Zanichelli
    FONDAMENTI di BIOCHIMICA- Voet et al. Terza Edizione- Zanichelli
    BIOCHIMICA L. Stryer et al. - Zanichelli
    BIOCHIMICA- Campbell & Farrel- Quarta Edizione- EdiSES
    BIOCHIMICA CON ASPETTI CLINICO-FARMACEUTICI- Thomas M. Devlin – EdiSES
    Materiale didattico di supporto disponibile sul sito: https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ANGELA_CHAMBERY_059174/

    Obiettivi formativi

    L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica delle macromolecole biologiche.
    Al termine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze sulla struttura, sulle proprietà chimico-fisiche e funzione delle macromolecole biologiche (proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi) nonché sulle principali metodologie di studio di tali macromolecole. Lo studente acquisirà inoltre conoscenze sulla struttura, funzione e regolazione degli enzimi e sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo degli acidi nucleici.
    Nello specifico lo studente sarà in grado di:
    - conoscere le principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri
    - conoscere le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche
    - conoscere gli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi
    - ragionare criticamente per poter integrare le conoscenze sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo informazionale.

    Prerequisiti

    Conoscenze e abilità fornite dai corsi di Chimica generale ed inorganica e Chimica Organica I

    Metodologie didattiche

    Lezioni frontali
    Frequenza obbligatoria

    Metodi di valutazione

    L’esame consiste nel superamento di una prova scritta preliminare e di un colloquio orale per la verifica delle conoscenze acquisite sulle principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri; sulle le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche; sugli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; sul metabolismo energetico ed informazionale.
    L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

    Altre informazioni

    Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
    https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ANGELA_CHAMBERY_059174/
    Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

    Programma del corso

    INTRODUZIONE. La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica. Gli elementi elettronegativi. Le macromolecole. Le unità monomeriche delle macromolecole. I gruppi funzionali. Unità di misura.
    L'ACQUA. Struttura dell’acqua. Importanza dell’acqua per i sistemi biologici. Polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in ambiente acquoso: legame ionico, forze di Van der Waals, legame idrogeno, interazioni idrofobiche.
    PROTEINE: STRUTTURA E FUNZIONE. Le unità monomeriche: gli alpha-L-amminoacidi. Proprietà (stereochimica, attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce). Proprietà delle soluzioni acquose (pH, forza ionica, concentrazione). Separazione ed analisi degli amminoacidi. Peptidi e proteine. Attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Principali proprietà delle proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Ripiegamento delle proteine globulari. Funzione delle proteine: proteine strutturali (alpha-cheratina, collageno, fibroina della seta) e globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina), proteine di difesa (anticorpi), proteine per il movimento (actina e miosina). Emoglobinopatie. La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Tecniche per lo studio di proteine e peptidi. Cromatografia a scambio ionico, cromatografia a fase inversa. Elettroforesi. Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman. Proteine catalitiche: enzimi. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato. Classificazione degli enzimi, coenzimi, il complesso Enzima-Substrato (ES). Modello di Michaelis e Menten, significato e determinazione sperimentale di KM e Vmax. Le linearizzazioni. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, inibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
    ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE. Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; oligonucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici: la struttura a doppia elica, parametri strutturali e forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici (iper- ed ipocromismo, temperatura di fusione, denaturazione reversibile, ibridazione). Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione del DNA. Trascrizione. Struttura e funzione del tRNA. La decodificazione dell’informazione: la traduzione (il codice genetico, struttura e funzione dei ribosomi, attivazione degli amminoacidi, le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e terminazione).
    CARBOIDRATI. Stereochimica. Monosaccaridi: struttura e proprietà. Derivati dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi (strutturali e di riserva). Glicoproteine.
    LIPIDI. Classificazione. Struttura e proprietà di acidi grassi, cere, triacilgliceroli, fosfolipidi, glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche: struttura e proprietà delle membrane. Modello a mosaico fluido, trasporto attraverso le membrane.
    METABOLISMO. Concetti generali di energetica. Composti ad alto contenuto energetico. Il metabolismo dei carboidrati. Glicolisi. Meccanismi catalitici dell’aldolasi e della gliceraldeide 3-P-deidrogenasi. Le vie fermentative del piruvato. La lattico deidrogenasi. Riossidazione del NADH citoplasmatico. La via del pentoso-fosfato. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei triacilgliceroli: la beta-ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi. Alterazioni del metabolismo dei carboidrati e dei lipidi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione, meccanismo di reazione. Deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La catena di trasporto degli elettroni. Meccanismo della sintesi dell'ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici.

    English

    Teaching language

    Italian

    Contents

    Molecules and biomolecules of biological relevance; functional groups; units of measurement. Water structure; water and weak interactions. Structure and function of alpha-L-amino acids. Structure and function of peptides and proteins. Protein structural organization levels. Transport proteins: myoglobin and hemoglobin. Catalytic proteins: enzymes. Structure and function of nucleic acids. Nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids; DNA double helix structure. Biochemistry of replication, transcription and translation processes. Structure and function of carbohydrates and lipids. Energetic Metabolism. Glycolysis; pyruvate fermentations; pentose phosphate pathway; Krebs cycle. Anaplerotic reactions. Glyoxylate cycle. Gluconeogenesis. Degradation and synthesis of glycogen. Lipid metabolism. Protein catabolism: transamination, oxidative deamination and urea cycle. The electron transport chain and ATP synthesis.

    Textbook and course materials

    I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger- Nelson & Cox – Zanichelli
    FONDAMENTI di BIOCHIMICA- Voet et al. Terza Edizione- Zanichelli
    BIOCHIMICA L. Stryer et al. - Zanichelli
    BIOCHIMICA- Campbell & Farrel- Quarta Edizione- EdiSES
    BIOCHIMICA CON ASPETTI CLINICO-FARMACEUTICI- Thomas M. Devlin – EdiSES
    Supporting teaching material available on the site: https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ANGELA_CHAMBERY_059174/

    Course objectives

    The Course will provide basic knowledge on biochemistry of biological macromolecules.
    At the end of the Course, the student will acquire knowledge on structure, on chemical and physical properties and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids) and their components (amino acids, nitrogenous bases and nucleotides, monosaccharides and fatty acids) and on basic methodologies for their study. Structure, function and regulation of enzymes. The student will also acquire knowledge on structure, function and enzyme regulation and on processes at the basis of energetic and nucleic acids metabolism.
    In particular, the student will be able to:
    - know the main classes of biological macromolecules and their monomers
    - know the main methodologies for studying biological macromolecules
    - know the elements that underlie the kinetics and regulation of enzymes
    - critically reasoning in order to integrate knowledge on the processes underlying energy metabolism and nucleic acids metabolism.

    Prerequisites

    Knowledge and skills acquired during the courses of General and Inorganic Chemistry and Organic Chemistry I

    Teaching methods

    Frontal lessons
    Mandatory attendance

    Evaluation methods

    The exam consists of passing a preliminary written test and an oral examination to verify knowledge acquired on the main classes of biological macromolecules and their monomers; on the main methodologies for studying biological macromolecules; on the elements underlying the kinetics and regulation of enzymes; on energy and nucleic acid metabolism. The passing of the written test is preliminary to the oral exam.
    The oral exam is aimed at evaluating the reasoning and connection skills between the various topics of the course.

    Other information

    The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
    https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ANGELA_CHAMBERY_059174/
    The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

    Course Syllabus

    INTRODUCTION. Biochemistry: biological molecules. Elements of biological importance. The electronegative elements. Macromolecules. The monomeric units of macromolecules. Functional groups. Unit of measures.
    THE WATER. Water structure. Importance of water for biological systems. Bonds polarization. Weak interactions in aqueous environment: ionic bond, Van der Waals forces, hydrogen bonds, hydrophobic interactions.
    PROTEINS: STRUCTURE AND FUNCTION. The monomeric units: the alpha-L-amino acids. Properties (stereochemistry, optical activity, acid-base properties, light absorption). Properties of aqueous solutions (pH, ionic strength, concentration). Separation and analysis of amino acids. Peptides and proteins. Biological activity of peptides. Functions of proteins. Main properties of proteins. Levels of structural organization of proteins: primary, secondary, tertiary and quaternary structures. Folding of globular proteins. Function of proteins: structural proteins (alpha-keratin, collagen, silk fibroin) and globular (transport proteins: myoglobin and hemoglobin), defense proteins (antibodies), proteins for movement (actin and myosin). Haemoglobinopathies. The denaturation of proteins. Renaturation. Techniques for the study of proteins and peptides. Ion exchange chromatography, reverse phase chromatography. Electrophoresis. Determination of the primary structure of peptides and proteins with the Edman reaction. Catalytic proteins: enzymes. Enzyme catalysis: reaction and substrate specificity. Classification of enzymes, coenzymes, the Enzyme-Substrate complex (ES). Model of Michaelis and Menten, meaning and experimental determination of KM and Vmax. Linearization. Enzymatic inhibition. General principles of enzymatic regulation: allosteric regulation, inhibition, covalent modifications, cascade control, zymogens, compartmentalization.
    NUCLEIC ACIDS: STRUCTURE AND FUNCTION. Structural organization of nucleic acids: nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; oligonucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids: the double-helix structure, structural parameters and stabilizing forces. Thermal denaturing of nucleic acids (hyper- and hypochromism, melting temperature, reversible denaturation, hybridization). Enzymatic and chemical hydrolysis. DNA replication. Transcription. Structure and function of the tRNA. Information decoding: translation (genetic code, structure and function of ribosomes, activation of amino acids, phases of protein synthesis: start, elongation and termination).
    CARBOHYDRATES. Stereochemistry. Monosaccharides: structure and properties. Derivatives of monosaccharides, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Glycoproteins.
    LIPIDS. Classification. Structure and properties of fatty acids, waxes, triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, sterols. Biological membranes: structure and properties of membranes. Fluid mosaic model, transport through the membranes.
    METABOLISM. General concepts of energetics. High energy content compounds. The metabolism of carbohydrates. Glycolysis. Catalytic mechanisms of the aldolase and glyceraldehyde 3-P-dehydrogenase. The fermentation of pyruvate. Lactic dehydrogenase. Re-oxidation of cytoplasmic NADH. The pentose-phosphate pathway. Carbohydrate biosynthesis: pyruvate neoglucogenesis and intermediates of the tricarboxylic acid cycle. Degradation and synthesis of glycogen. Metabolism of lipids. Biological membranes. Degradation of triacylglycerols: beta-oxidation of fatty acids. The biosynthesis of fatty acids. Alterations of carbohydrate and lipid metabolism. The catabolism of proteins: proteolytic enzymes. Fate of the amino group of amino acids: transamination, reaction mechanism. Oxidative deamination and urea cycle. The complete combustion of carbon atoms and the production of energy under aerobic conditions: the cycle of tricarboxylic acids. Anaplerotic reactions. The glyoxylate cycle. The electron transport chain. Mechanism of ATP synthesis. Energy balance of the various metabolic processes.

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