ITALIANO

Molecole e macromolecole d’importanza biologica; gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua; interazioni deboli in ambiente acquoso. Struttura e funzione degli alfa-L- amminoacidi. Struttura e funzione di peptidi e proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine. Proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina. Proteine catalitiche: gli enzimi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici, struttura a doppia elica. Aspetti biochimici riguardanti replicazione, trascrizione e traduzione. Struttura e funzione di carboidrati e lipidi. Metabolismo energetico: glicolisi; vie fermentative del piruvato; via dei pentoso-fosfati; ciclo di Krebs; reazioni anaplerotiche; ciclo del gliossilato; gluconeogenesi; degradazione e sintesi del glicogeno; metabolismo dei lipidi; catabolismo delle proteine: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell’urea; catena di trasporto degli elettroni e sintesi dell'ATP.

- FONDAMENTI DI BIOCHIMICA - Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt, Zanichelli

- I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER - David L Nelson, Michael M Cox, Zanichelli

- BIOCHIMICA - Jeremy M Berg, John L Tymoczko, Gregory J. Gatto, Lubert Stryer, Zanichelli

- PRINCIPI DI BIOCHIMICA - Garrett & Grisham – Piccin

-Materiale didattico di supporto disponibile sul sito web del docente:
https://www.distabif.unicampania.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=704007

L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica delle macromolecole biologiche. Al termine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze sulla struttura, le proprietà chimico-fisiche e funzione delle biomolecole (proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi), nonché sulle principali metodologie di studio di tali macromolecole. Lo studente acquisirà, inoltre, conoscenze sulla struttura, funzione e regolazione degli enzimi e sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo degli acidi nucleici. Nello specifico lo studente acquisirà conoscenze di base su: - le principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri, - le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche, - gli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi.
Inoltre, lo studente sarà in grado di ragionare criticamente sui processi alla base del metabolismo cellulare, sia energetico che informazionale, comprendendone il ruolo cruciale per la fisiologia della cellula.

Conoscenze fornite dai corsi di Chimica Generale e inorganica, Citologia e Istologia, Chimica Organica

Il metodo di insegnamento adottato prevede innanzitutto lezioni frontali. Questo approccio tradizionale sarà integrato da metodi partecipativi (ad esempio, risoluzione di problemi) per incoraggiare l'impegno e la partecipazione attiva degli studenti, sviluppando il pensiero critico e le abilità pratiche. Il corso prevede inoltre discussioni in aula per monitorare e migliorare l’apprendimento. Le lezioni saranno supportate da diapositive, modelli molecolari, software dedicati e, se necessario, proiezione di video.

L’esame consiste nel superamento, di una prova orale della durata di almeno 30 minuti, con una votazione minima di 18/30. Il colloquio è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso. Nello specifico, lo studente dovrà rispondere a quesiti sui contenuti del programma, dimostrando di aver acquisito solide conoscenze sulle principali classi di macromolecole biologiche e i loro monomeri; le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche; gli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; il metabolismo energetico e informazionale. Lo studente dovrà innanzitutto dimostrare di saper scrivere le strutture di almeno due/tre amminoacidi e commentarne le principali caratteristiche chimico-fisiche. Il superamento di questa fase costituisce il prerequisito per poter continuare l’esame orale. Relativamente alla parte dell'esame sul metabolismo, lo studente dovrà dimostrare di saper scrivere le formule chimiche di struttura dei principali intermedi e commentare le reazioni chiave delle vie metaboliche trattate.

Il materiale didattico di supporto è disponibile sul sito web del docente: https://www.distabif.unicampania.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=704007.

L’uso di strumenti di Intelligenza Artificiale (IA) è consentito come supporto allo studio e all’organizzazione dei concetti. Tuttavia, l’IA non sostituisce in alcun modo i testi, le diapositive e i materiali di riferimento del corso. Pertanto, sarà cura dello studente vagliare criticamente l’attendibilità dei contenuti generati.

Gli studenti possono richiedere un appuntamento con il professore via mail.

INTRODUZIONE.
La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica, gli elementi elettronegativi, le macromolecole, le unità monomeriche delle macromolecole, il legame tra le unità monomeriche, i gruppi funzionali, le unità di misura

L'ACQUA.
Struttura dell’acqua; importanza dell’acqua per i sistemi biologici, polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in ambiente acquoso: legame ionico; forze di Van der Waals; legame idrogeno. Le interazioni idrofobiche

PROTEINE. STRUTTURA E FUNZIONE.
Le unità monomeriche: gli α-L-amminoacidi. Stereochimica; attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce. Proprietà delle soluzioni acquose: pH, forza ionica, concentrazione. Separazione e analisi degli amminoacidi: cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e proteine; attività biologica di peptidi. Proprietà principali delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Ripiegamento delle proteine globulari e legami chimici coinvolti. Funzione delle proteine: proteine strutturali (alfa-cheratina, collagene e fibroina della seta) e globulari (mioglobina ed emoglobina). Denaturazione e rinaturazione delle proteine. Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine mediante la degradazione di Edman. Proteine catalitiche: gli enzimi. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi; coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); la cinetica di Michaelis–Menten; significato e determinazione sperimentale di KM e Vmax; le linearizzazioni, l’inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: regolazione allosterica, retroinibizione (inibizione da prodotto), modifiche covalenti, controllo a cascata (zimogeni), compartimentazione.

ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE.
Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e nucleotidi, oligonucleotidi, polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici, struttura a doppia elica; parametri strutturali e forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici: iper ed ipocromismo; temperatura di melting; denaturazione reversibile; ibridazione. Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione del DNA: le DNA polimerasi e altre proteine implicate nella replicazione del DNA. Trasferimento dell’informazione: la trascrizione, RNA polimerasi-DNA dipendenti; fasi del processo di trascrizione. Struttura e funzione del tRNA. Decodificazione dell’informazione genetica: la traduzione. Il codice genetico, struttura e funzione dei ribosomi; attivazione degli amminoacidi; le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e terminazione).

CARBOIDRATI.
Stereochimica. Monosaccaridi: struttura e proprietà. Derivati dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi strutturali e di riserva, glicoproteine.

LIPIDI.
Classificazione: lipidi idrolizzabili e non idrolizzabili. Struttura e proprietà di acidi grassi; cere; triacilgliceroli; fosfolipidi; glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche: struttura e proprietà. Il modello a mosaico fluido; trasporto attraverso le membrane.

METABOLISMO.
Concetti generali di energetica, i composti ad alto contenuto energetico.
Il metabolismo dei carboidrati. Glicolisi- le vie fermentative del piruvato per rigenerare il NAD+ citosolico (riossidazione del NADH). La via dei pentosi-fosfati: suoi significati. Biosintesi dei carboidrati: la gluconeogenesi da piruvato e intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Metabolismo del glicogeno (glicogenolisi e glicogenosintesi) e gluconeogenesi.
Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei triacilgliceroli: la β-ossidazione degli acidi grassi saturi. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso dell’acido grasso sintetasi.
Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici. Destino metabolico del gruppo amminico degli amminoacidi: transaminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell’urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione di energia in condizioni di aerobiosi (respirazione aerobica): il ciclo degli acidi tricarbossilici, anche noto come ciclo dell’acido citrico o ciclo di Krebs.
Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La catena di trasporto degli elettroni: gli elementi chiave e il meccanismo di sintesi dell’ATP. Bilancio energetico dei processi metabolici.
Concetti generali riguardanti la biosintesi delle basi azotate puriniche e pirimidiniche.

Italian

Molecules and biomolecules of biological relevance; functional groups; units of measurement. Water structure; water and weak interactions. Structure and function of alpha-L-amino acids. Structure and function of peptides and proteins. Protein structural organization levels. Transport proteins: myoglobin and hemoglobin. Catalytic proteins: enzymes. Structure and function of nucleic acids. Nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids; DNA double helix structure. Biochemistry of replication, transcription and translation processes. Structure and function of carbohydrates and lipids. Energetic metabolism: glycolysis; pyruvate fermentations; pentose phosphate pathway; Krebs cycle; anaplerotic reactions; glyoxylate cycle; gluconeogenesis; degradation and synthesis of glycogen; lipid metabolism; protein catabolism: transamination, oxidative deamination and urea cycle; the electron transport chain and ATP synthesis.

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-Supporting teaching material available on the Professor’s website:
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The course will provide basic knowledge on biochemistry of biological macromolecules. By the end of the course, students will have acquired knowledge of the structure, chemical and physical properties and function of biomolecules (proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids), as well as their components (amino acids, nitrogenous bases and nucleotides, monosaccharides and fatty acids). Students will also learn about the basic methodologies used to study these biomolecules. Students will also learn about the structure, function and regulation of enzymes, as well as the processes underlying energetic and nucleic acid metabolism. In particular, the student will acquire basic knowledge on: - the main classes of biological macromolecules and their monomers, - the main methodologies for studying biological macromolecules, - the elements underlying enzymes’ kinetics and regulation.
Furthermore, students will be able to critically analyse the core processes of both energetic and informational cellular metabolism, understanding their crucial role in cellular physiology.

Knowledge provided by the courses of General and Inorganic Chemistry, Cytology and Histology, Organic Chemistry

The teaching method adopted primarily involves face-to-face lectures. This traditional approach will be complemented by participative methods (e.g. problem-based learning) to encourage students’ engagement and active participation, developing critical thinking and practical skills. The course also involves class discussions to monitor and enhance learning. Lessons will be supported by slides, molecular models of molecules, open-access software and if necessary, video-assisted learning.

The exam consists of passing an oral exam of at least 30 minutes, with a minimum score of 18/30. The exam is designed to evaluate students’ reasoning skills and their ability to connect the various topics covered in the course. Specifically, students are expected to answer questions on specific topics of the course, demonstrating knowledge of the main classes of biological macromolecules and their monomers; the main methodologies for studying biological macromolecules; the elements underlying enzymes kinetics and regulation, the energetic and informational metabolism. Students must first demonstrate the ability to write down the structures of at least two/three amino acids and comment on their main chemical/physical characteristics. Passing this stage is a prerequisite for continuing with the oral examination. Regarding the metabolism section of the exam, students are required to write the structural formulas of the main intermediates and explain the key reactions of the metabolic pathways covered.

Supporting teaching material is available on the Professor’s website: https://www.distabif.unicampania.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=704007.

The use of Artificial Intelligence (AI) tools is permitted as a support for studying and organizing concepts. However, AI does not in any way replace the textbooks, lecture slides, and reference materials of the course. Therefore, students are responsible for critically evaluating the accuracy and reliability of AI-generated content.

Students can request an appointment with the professor via email.

INTRODUCTION.
Biochemistry: biological molecules, elements of biological importance, electronegative elements, macromolecules, monomeric units of macromolecules, functional groups. unit of measures.

THE WATER.
Water structure, importance of water for biological systems, bonds polarization. Weak interactions in aqueous environment: the ionic bond, Van der Waals forces, hydrogen bonds. Hydrophobic interactions.

PROTEINS: STRUCTURE AND FUNCTION. The monomeric units: the alpha-L-amino acids. Stereochemistry, optical activity, acid-base properties, light absorption. Properties of aqueous solutions: pH, ionic strength, concentration. Separation and analysis of amino acids: ionic-exchange chromatography, reverse-phase chromatography. Peptides and proteins, biological activity of peptides. Main properties of proteins. Protein structural organization levels: primary, secondary, tertiary and quaternary structures. Globular protein folding and implicated chemical bonds. Protein functions: structural (alpha-keratin, collagen and silk fibroin) and globular (myoglobin and hemoglobin) proteins, defence proteins (antibodies), proteins for movement (actin and myosin). Protein denaturation and renaturation. Determination of peptides and protein’s primary structure by Edman degradation. Catalytic proteins: enzymes. Enzymatic catalysis: reaction and substrate specificity, enzymes classification, coenzymes, the Enzyme-Substrate complex (ES). Michaelis–Menten kinetics, meaning and experimental determination of KM and Vmax, linearization, enzymatic inhibition. Basic principles of enzymatic regulation: allosteric regulation, feedback inhibition, covalent modifications, protease cascade (zymogens), compartmentalization.

NUCLEIC ACIDS: STRUCTURE AND FUNCTION.
Structural organization of nucleic acids: nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides, oligonucleotides polynucleotides. DNA and RNA. Nucleic acids primary and secondary structure, double-helix structure, structural parameters and stabilizing forces. Thermal denaturation of nucleic acids: hyper- and hypochromism, melting temperature, reversible denaturation, hybridization. Enzymatic and chemical hydrolysis. DNA replication: DNA polymerases and other proteins involved in DNA replication. Information transfer: transcription, RNA polymerases DNA-dependent, transcription process steps. tRNA structure and function. Decoding of genetic information: translation. Genetic code, ribosome structure and function, amino acids activation, protein synthesis steps: start, elongation and termination.

CARBOHYDRATES.
Stereochemistry. Monosaccharides: structure and properties. Derivatives of monosaccharides, disaccharides, structural and storage polysaccharides, glycoproteins.

LIPIDS.
Classification: hydrolysable and non-hydrolysable lipids. Fatty acids structure and properties of fatty acids, waxes, triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, sterols. Biological membranes: structure and properties. Fluid mosaic model, cell membrane transport.

METABOLISM.
Basic Concepts in energetics, high-energy compounds.
Carbohydrates metabolism: glycolysis, fermentation pathways of pyruvate to regenerate cytosolic NAD+ (NADH re-oxidation). The pentose phosphate pathway: key functions. Carbohydrates biosynthesis: gluconeogenesis from pyruvate and intermediates of the tricarboxylic acid (TCA) cycle. Glycogen metabolism (glycogenolysis and glycogenesis), gluconeogenesis.
Lipids metabolism. Biological membranes. Triacylglycerols degradation: saturated fatty acids beta-oxidation. Saturated fatty acid biosynthesis: the fatty acid synthase (FAS) complex.
The catabolism of proteins: proteolytic enzymes. Metabolic fate of amino acid amino group: transamination, oxidative deamination and urea cycle. The complete combustion of carbon atoms and aerobic energy production (aerobic respiration): the tricarboxylic acid (TCA) cycle, also known as the citric acid cycle or Krebs cycle. Anaplerotic reactions. The glyoxylate cycle.
The electron transport chain: key elements and ATP synthesis. Energy balance in metabolic processes.
Basic concepts of purines and pyrimidines biosynthesis.