ITALIANO

Molecole e macromolecole di importanza biologica; gruppi funzionali; unità di misura. Struttura dell’acqua; interazioni deboli in ambiente acquoso. Struttura e funzione degli alfa-L- amminoacidi. Struttura e funzione di peptidi e proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine. Proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina. Proteine catalitiche: gli enzimi. Struttura e funzione degli acidi nucleici. Basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA. Struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica. Aspetti biochimici di replicazione, trascrizione e traduzione. Struttura e funzione di carboidrati e lipidi. Metabolismo energetico. Glicolisi; le vie fermentative del piruvato; la via dei pentoso-fosfati, il ciclo di Krebs. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La neoglucogenesi. Degradazione e sintesi del glicogeno. Il metabolismo dei lipidi. Il catabolismo delle proteine: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La catena di trasporto degli elettroni e sintesi dell'ATP.

- FONDAMENTI DI BIOCHIMICA - Voet & Voet, Zanichelli
- I PRINCIPI DI BIOCHIMICA di Lehninger - Nelson & Cox, Zanichelli
- BIOCHIMICA- L. Strier, Zanichelli
- PRINCIPI DI BIOCHIMICA - Garrett & Grisham, Piccin

Materiale didattico di supporto disponibile sul sito:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

Conoscenza e Comprensione:
L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica delle macromolecole biologiche.
Al termine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze sulla struttura, sulle proprietà chimico-fisiche e funzione delle macromolecole biologiche (proteine, acidi nucleici, carboidrati, lipidi) e dei relativi componenti (amminoacidi, basi azotate e nucleotidi, monosaccaridi ed acidi grassi) nonché sulle principali metodologie di studio di tali macromolecole. Lo studente acquisirà inoltre conoscenze sulla struttura, funzione e regolazione degli enzimi e sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo degli acidi nucleici.
Nello specifico lo studente sarà in grado di:
- conoscere le principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri
- conoscere le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche
- conoscere gli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi
- ragionare criticamente per poter integrare le conoscenze sui processi alla base del metabolismo energetico e del metabolismo informazionale.

Capacità di Applicare la Conoscenza e la Comprensione:
Lo studente sarà in grado di applicare le conoscenze acquisite per riconoscere e classificare le macromolecole biologiche sulla base della loro struttura. Saprà inoltre interpretare e schematizzare le principali vie metaboliche, sia cataboliche sia anaboliche.
Lo studente conoscerà inoltre i principi di base delle tecniche di laboratorio per l’estrazione di proteine ed enzimi da materiale biologico e sarà in grado di discutere semplici metodologie cromatografiche per la loro separazione.

Autonomia di Giudizio:
L’insegnamento mira a sviluppare negli studenti la capacità di analizzare e valutare criticamente scenari e problemi complessi nell’ambito della biochimica, promuovendo la formulazione di decisioni autonome fondate su solide conoscenze teoriche e sull’interpretazione dei dati sperimentali disponibili.

Abilità Comunicative:
Lo studente svilupperà un linguaggio scientifico adeguato a descrivere le macromolecole, i processi catabolici e anabolici e le principali tecniche biochimiche di laboratorio. Sarà in grado di presentare oralmente risultati sperimentali e argomenti teorici in modo chiaro, coerente ed efficace, comunicando in contesti interdisciplinari nell’ambito della biochimica. Inoltre, saprà redigere relazioni scientifiche chiare sulla struttura e funzione delle macromolecole e sul metabolismo, includendo dati sperimentali, interpretazione dei risultati e conclusioni.

Capacità di Apprendimento:
L’insegnamento promuove la capacità di apprendimento continuo, favorendo lo sviluppo dell’autonomia decisionale e operativa nello studio e nell’approfondimento teorico-pratico delle conoscenze acquisite. Tale processo è supportato dalla consultazione critica di testi e della letteratura scientifica di riferimento, al fine di affrontare efficacemente nuove problematiche del settore e di proseguire gli studi in ambiti affini (biomolecolare, fisiologico, genetico e biotecnologico) con un adeguato livello di autonomia.

Conoscenze fornite dal corso di Chimica Generale ed inorganica, Citologia ed Istologia e Chimica Organica

Le lezioni sono orali e prevedono durante il corso momenti di verifica dell'apprendimento dei contenuti. Verranno utilizzate diapositive, modellini di molecole in scala e software gratuiti e, quando necessario, per implementare l’apprendimento dei contenuti, verranno proiettati filmati sull’argomento d’interesse.

Il raggiungimento degli obiettivi dell’insegnamento è certificato mediante il superamento di un esame con valutazione espressa in trentesimi.

L’esame consiste nel superamento, con una votazione minima di almeno 18/30, di una prova orale della durata di almeno 30 minuti, dove lo studente, attraverso domande, dovrà applicare e dimostrare le conoscenze acquisite durante il corso sulle principali classi di macromolecole biologiche ed i loro monomeri; sulle le principali metodologie di studio delle macromolecole biologiche; sugli elementi alla base della cinetica e regolazione degli enzimi; sul metabolismo energetico ed informazionale. Prerequisito per continuare la prova orale è la scrittura e un commento sulle caratteristiche chimico fisiche di almeno due / tre amminoacidi richiesti. Il superamento di tali iniziali informazioni è propedeutico al proseguimento all’esame orale.
L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

Ai fini della valutazione del profitto, saranno applicati i criteri e i descrittori contenuti nell'Allegato 7 del Regolamento Didattico, garantendo la coerenza tra i risultati d'apprendimento attesi e il voto assegnato.
<18 Non superato: lo studente non dimostra risultati coerenti con i descrittori di conoscenza e comprensione, applicazione, giudizio, comunicazione e capacità di apprendere.
18-21 Livello sufficiente: lo studente raggiunge i descrittori di base relativi alla conoscenza e comprensione dei contenuti fondamentali e mostra una prima capacità di applicazione in contesti semplici.
22-24 Livello pienamente sufficiente: lo studente soddisfa i descrittori di conoscenza e comprensione applicate, mostrando capacità di applicare concetti chiave correttamente e iniziare ad analizzare criticamente situazioni pertinenti ai temi dell’insegnamento.
25-26 Livello buono: lo studente dimostra autonomia di giudizio nel valutare e confrontare scenari pertinenti, applica conoscenze in modo efficace e comunica risultati con chiarezza, riflettendo competenze più consolidate.
27-29 Livello molto buono: lo studente soddisfa in modo avanzato i descrittori dei cinque ambiti, con padronanza dei contenuti, capacità di valutare criticamente casi complessi e abilità comunicative solide, evidenziate in elaborati e presentazioni.
30 Livello eccellente: lo studente eccelle in tutti i descrittori di Dublino, con conoscenza approfondita, applicazione sicura e critica, giudizio autonomo, comunicazione efficace e capacità di apprendere in modo continuo e creativo, producendo lavori di elevata qualità sia nella presentazione sia nelle prove orali.
La lode può essere attribuita quando lo studente dimostra, oltre a quanto sopra, particolare originalità, approfondimento e innovazione nell’elaborato e nella presentazione, superando le aspettative standard.

La frequenza è fortemente consigliata.

La frequenza permette agli studenti di autovalutarsi durante le discussioni sugli argomenti che saranno sviluppati durante il Corso.
Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

INTRODUZIONE. La biochimica: le molecole biologiche. Gli elementi d’importanza biologica; gli elementi elettronegativi; le macromolecole; le unità monomeriche delle macromolecole; il legame tra le unità monomeriche; i gruppi funzionali; unità di misura
L'ACQUA. Struttura dell’acqua; importanza dell’acqua per i sistemi biologici. Polarizzazione dei legami. Interazioni deboli in ambiente acquoso: legame ionico; forze di Van der Waals; legame idrogeno. Le interazioni idrofobiche.
PROTEINE. STRUTTURA E FUNZIONE. Le unità monomeriche: gli α-L-amminoacidi. Proprietà (stereochimica; attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce). Proprietà delle soluzioni acquose (pH, forza ionica, concentrazione). Separazione ed analisi degli amminoacidi; cromatografia a scambio ionico; cromatografia a fase inversa. Peptidi e proteine; attività biologica di peptidi. Funzioni delle proteine. Proprietà principali delle proteine. Livelli d’organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami coinvolti. Funzione delle proteine: proteine strutturali (α-cheratina; collageno; fibroina della seta) e globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina). La denaturazione delle proteine. Rinaturazione. Determinazione della struttura primaria di peptidi e proteine con la reazione di Edman.
Proteine catalitiche: ENZIMI. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi; coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e determinazione sperimentale di KM e Vmax; le linearizzazioni. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni, compartimentazione.
ACIDI NUCLEICI: STRUTTURA E FUNZIONE. Organizzazione strutturale degli acidi nucleici: basi azotate, nucleosidi e nucleotidi; oligonucleotidi; polinucleotidi. DNA e RNA; struttura primaria e secondaria degli acidi nucleici; la struttura a doppia elica; parametri strutturali e forze stabilizzanti. Denaturazione termica degli acidi nucleici (iper ed ipocromismo; temperatura di fusione; denaturazione reversibile; ibridazione). Idrolisi enzimatica e chimica. La replicazione del DNA (le DNA polimerasi; proteine della replicazione diverse dalla DNA polimerasi). Trasferimento dell’informazione: la trascrizione (la RNA polimerasi-DNA dipendente; fasi del processo di trascrizione. Struttura e funzione del tRNA). La decodificazione dell’informazione: la traduzione (il codice genetico; struttura e funzione dei ribosomi; attivazione degli amminoacidi; le fasi della sintesi proteica: inizio, allungamento e terminazione).
CARBOIDRATI. Stereochimica. Monosaccaridi; struttura e proprietà; derivati dei monosaccaridi; disaccaridi; polisaccaridi (strutturali e di riserva); glicoproteine.
LIPIDI. Classificazione (idrolizzabili e non idrolizzabili). Struttura e proprietà di acidi grassi; cere; triacilgliceroli; fosfolipidi; glicolipidi, steroli. Le membrane biologiche; struttura e proprietà delle membrane: il modello a mosaico fluido; trasporto attraverso le membrane.
METABOLISMO. Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il metabolismo dei carboidrati. Glicolisi- le vie fermentative del piruvato- riossidazione del NADH citoplasmatico. La via dei pentosi-fosfati: suoi significati. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. Metabolismo dei lipidi. Le membrane biologiche. La degradazione dei triacilgliceroli: la β-ossidazione degli acidi grassi saturi a numero pari di atomi di carbonio. La biosintesi degli acidi grassi saturi: il complesso dell’acido grasso sintetasi. Il catabolismo delle proteine: gli enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. Biosintesi delle basi puriniche e delle basi pirimidiniche. La catena di trasporto degli elettroni- gli elementi della catena- il meccanismo della sintesi dell'ATP. Bilancio energetico dei vari processi metabolici.

Italian

Molecules and biomolecules of biological relevance; functional groups; units of measurement. Water structure; water and weak interactions. Structure and function of alpha-L-amino acids. Structure and function of peptides and proteins. Protein structural organization levels. Transport proteins: myoglobin and hemoglobin. Catalytic proteins: enzymes. Structure and function of nucleic acids. Nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids; DNA double helix structure. Biochemistry of replication, transcription and translation processes. Structure and function of carbohydrates and lipids. Energetic metabolism. Glycolysis; pyruvate fermentations; pentose phosphate pathway; Krebs cycle. Anaplerotic reactions. Glyoxylate cycle. Gluconeogenesis. Degradation and synthesis of glycogen. Lipid metabolism. Protein catabolism: transamination, oxidative deamination and urea cycle. The electron transport chain and ATP synthesis.

- FONDAMENTI DI BIOCHIMICA - Voet & Voet, Zanichelli
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Supporting teaching material available on the site:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409

Knowledge and Understanding:
The Course will provide basic knowledge on biochemistry of biological macromolecules.
At the end of the Course, the student will acquire knowledge on structure, on chemical and physical properties and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, carbohydrates and lipids) and their components (amino acids, nitrogenous bases and nucleotides, monosaccharides and fatty acids) and on basic methodologies for their study. Structure, function and regulation of enzymes. The student will also acquire knowledge on structure, function and enzyme regulation and on processes at the basis of energetic and nucleic acids metabolism.
In particular, the student will be able to:
- know the main classes of biological macromolecules and their monomers
- know the main methodologies for studying biological macromolecules
- know the elements that underlie the kinetics and regulation of enzymes
- critically reasoning in order to integrate knowledge on the processes underlying energy metabolism and nucleic acids metabolism.

Ability to Apply Knowledge and Understanding:
The student will be able to apply the knowledge acquired to recognize and classify biological macromolecules based on their structure. The student will also be able to interpret and outline the main metabolic pathways, both catabolic and anabolic.
In addition, the student will know the basic principles of laboratory techniques for the extraction of proteins and enzymes from biological material and will be able to discuss simple chromatographic methodologies for their separation.

Autonomy of Judgment:
The course aims to develop students’ ability to analyze and critically evaluate complex scenarios and problems in the field of biochemistry, fostering the formulation of autonomous decisions based on solid theoretical knowledge and the interpretation of available experimental data.

Communication Skills:
The student will develop an appropriate scientific language to describe macromolecules, catabolic and anabolic processes, and the main biochemical laboratory techniques. They will be able to present experimental results and theoretical topics orally in a clear, coherent, and effective manner, communicating within interdisciplinary contexts in the field of biochemistry. Furthermore, the student will be able to write clear scientific reports on the structure and function of macromolecules and on metabolism, including experimental data, interpretation of results, and conclusions.

Learning Ability:
The course promotes the ability for lifelong learning, fostering the development of decision-making and operational autonomy in the study and in the theoretical–practical deepening of the knowledge acquired. This process is supported by the critical consultation of textbooks and relevant scientific literature, with the aim of effectively addressing new issues in the field and continuing studies in related areas (biomolecular, physiological, genetic, and biotechnological) with an adequate level of autonomy.

Knowledge and skills supplied by the course of General and Inorganic Chemistry, Cytology and Histology and Organic Chemistry

The lectures are oral and provide during the course Assessment Content moments. Slides, molecule models and free software will be used, and when necessary, to implement the learning of contents, some movies will be shown on the topic of interest.

The achievement of the learning objectives is certified through passing an exam, with the grade expressed on a scale of thirty.


The exam consists of passing, with a minimum score of at least 18/30, an oral exam lasting at least 30 minutes, where the student, through questions, will have to apply and demonstrate the knowledge acquired during the course on the main classes of biological macromolecules and their monomers; on the main methodologies for studying biological macromolecules; on the elements underlying the kinetics and regulation of enzymes; on energy and informational metabolism. A requirement to continue the oral exam is writing and a commentary on the chemical-physical characteristics of at least two / three required amino acids. Passing this initial question is a prerequisite for continuing with the oral exam.
The oral exam is aimed at assessing the ability to reason and connect the various topics of the course.

For the purposes of assessing student performance, the criteria and descriptors contained in Annex 7 of the Teaching Regulations will be applied, ensuring consistency between the expected learning outcomes and the final grade assigned.
<18 Not Passed: The student does not demonstrate results consistent with the descriptors of knowledge and understanding, application, judgment, communication, and learning skills.
18–21 Sufficient Level: The student meets the basic descriptors related to knowledge and understanding of fundamental content and shows an initial ability to apply it in simple contexts.
22–24 Fully Sufficient Level: The student satisfies the descriptors of applied knowledge and understanding, demonstrating the ability to correctly apply key concepts and begin to critically analyze situations relevant to the course topics.
25–26 Good Level: The student shows independent judgment in evaluating and comparing relevant scenarios, applies knowledge effectively, and communicates results clearly, reflecting more consolidated skills.
27–29 Very Good Level: The student achieves an advanced level across the five areas, with mastery of content, the ability to critically assess complex cases, and strong communication skills, as evidenced in written work and presentations.
30 Excellent Level: The student excels in all Dublin descriptors, with deep knowledge, secure and critical application, autonomous judgment, effective communication, and continuous, creative learning, producing high-quality work both in presentations and oral exams.
Honors (“lode”) may be awarded when the student demonstrates, in addition to the above, exceptional originality, depth, and innovation in their work and presentation, exceeding standard expectations.

Attendance is strongly recommended.

Attending the course allows students to self-assess their understanding through discussions on the topics that will be covered during the course.
The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
http://www.distabif.unina2.it/dipartimento/docenti?MATRICOLA=058409.

The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

INTRODUCTION. Biochemistry: biological molecules. Elements of biological importance. The electronegative elements. Macromolecules. The monomeric units of macromolecules. Functional groups. Unit of measures.
THE WATER. Water structure. Importance of water for biological systems. Bonds polarization. Weak interactions in aqueous environment: ionic bond, Van der Waals forces, hydrogen bonds, hydrophobic interactions.
PROTEINS: STRUCTURE AND FUNCTION. The monomeric units: the alpha-L-amino acids. Properties (stereochemistry, optical activity, acid-base properties, light absorption). Properties of aqueous solutions (pH, ionic strength, concentration). Separation and analysis of amino acids. Peptides and proteins. Biological activity of peptides. Functions of proteins. Main properties of proteins. Levels of structural organization of proteins: primary, secondary, tertiary and quaternary structures. Folding of globular proteins. Function of proteins: structural proteins (alpha-keratin, collagen, silk fibroin) and globular (transport proteins: myoglobin and hemoglobin), defense proteins (antibodies), proteins for movement (actin and myosin). The denaturation of proteins. Renaturation. Techniques for the study of proteins and peptides. Ion exchange chromatography, reverse phase chromatography. Electrophoresis. Determination of the primary structure of peptides and proteins with the Edman reaction. Catalytic proteins: enzymes. Enzyme catalysis: reaction and substrate specificity. Classification of enzymes, coenzymes, the Enzyme-Substrate complex (ES). Model of Michaelis and Menten, meaning and experimental determination of KM and Vmax. Linearization. Enzymatic inhibition. General principles of enzymatic regulation: allosteric regulation, inhibition, covalent modifications, cascade control, zymogens, compartmentalization.
NUCLEIC ACIDS: STRUCTURE AND FUNCTION. Structural organization of nucleic acids: nitrogenous bases, nucleosides and nucleotides; oligonucleotides; polynucleotides. DNA and RNA. Primary and secondary structure of nucleic acids: the double-helix structure, structural parameters and stabilizing forces. Thermal denaturing of nucleic acids (hyper- and hypochromism, melting temperature, reversible denaturation, hybridization). Enzymatic and chemical hydrolysis. DNA replication. Transcription. Structure and function of the tRNA. Information decoding: translation (genetic code, structure and function of ribosomes, activation of amino acids, phases of protein synthesis: start, elongation and termination).
CARBOHYDRATES. Stereochemistry. Monosaccharides: structure and properties. Derivatives of monosaccharides, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Glycoproteins.
LIPIDS. Classification. Structure and properties of fatty acids, waxes, triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, sterols. Biological membranes: structure and properties of membranes. Fluid mosaic model, transport through the membranes.
METABOLISM. General concepts of energetics. High energy content compounds. The metabolism of carbohydrates. Glycolysis. Catalytic mechanisms of the aldolase and glyceraldehyde 3-P-dehydrogenase. The fermentation of pyruvate. Lactic dehydrogenase. Re-oxidation of cytoplasmic NADH. The pentose-phosphate pathway. Carbohydrate biosynthesis: pyruvate neoglucogenesis and intermediates of the tricarboxylic acid cycle. Degradation and synthesis of glycogen. Metabolism of lipids. Biological membranes. Degradation of triacylglycerols: beta-oxidation of fatty acids. The biosynthesis of fatty acids. The catabolism of proteins: proteolytic enzymes. Fate of the amino group of amino acids: transamination, reaction mechanism. Oxidative deamination and urea cycle. The complete combustion of carbon atoms and the production of energy under aerobic conditions: the cycle of tricarboxylic acids. Anaplerotic reactions. The glyoxylate cycle. The electron transport chain. Mechanism of ATP synthesis. Energy balance of the various metabolic processes.