ITALIANO

Il corso di Biochimica Generale presenta i seguenti contenuti: - Biochimica strutturale e funzionale: illustrare la struttura delle proteine e loro molteplici funzioni svolte negli organismi viventi; acquisire alcune metodiche impiegate nella estrazione, analisi e purificazione di proteine. - Biochimica metabolica: analizzare le più importanti vie metaboliche di carboidrati, lipidi e proteine ed i meccanismi di tipo ormonale ed allosterico che le regolano.

Abali E.E. et al. Le basi della Biochimica. Zanichelli. Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli. Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES. Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli. Appunti delle lezioni

Lo studente acquisirà conoscenze su: struttura e funzione delle proteine; metodiche generali per l’estrazione, purificazione e analisi di proteine; principali vie metaboliche dei carboidrati, lipidi e proteine e loro regolazione.

È fortemente consigliata la conoscenza delle nozioni di Chimica generale ed inorganica, Chimica organica e Biologia.

Il corso è articolato in 32 ore di lezioni in aula. La frequenza del corso non è obbligatoria, ma fortemente consigliata, in quanto aiuta notevolmente lo studente nella comprensione.

La verifica dell’apprendimento è effettuata mediante un esame orale che consiste in almeno tre domande su argomenti indicati nel programma. L’esame è superato se lo studente risponde in modo sufficiente a tutte le domande. Nella valutazione sarà considerata la conoscenza degli argomenti, la chiarezza e l’organicità dell’esposizione, la capacità di fare collegamenti critici tra gli argomenti. Il voto, espresso in trentesimi, contribuirà per 4/12 al voto dell’esame integrato di Biochimica e Genetica (12 CFU), tenendo conto del numero di CFU (6) del modulo di Genetica e (2) del modulo di Biochimica Ambientale e Salute Umana.

Gli studenti potranno avvalersi delle slide fornite dal docente, nonché di eventuale altro materiale didattico di supporto

1. PROTEINE
Struttura delle proteine. Le unità monomeriche: gli amminoacidi. Proprietà: stereochimica, attività ottica, proprietà acido-base, assorbimento della luce. Proprietà principali delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari, i legami coinvolti: legami idrogeno, legami ionici, forze di Van der Waals, interazioni idrofobiche. La denaturazione delle proteine. Rinaturazione.
Funzioni delle proteine. Proteine fibrose (cheratina, collageno, fibroina della seta). Proteine globulari: proteine di trasporto dell’ossigeno mioglobina ed emoglobina. Proteine catalitiche: enzimi. Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi; coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e determinazione sperimentale di KM e Vmax. Inibizione enzimatica. Principi generali della regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata, zimogeni.
Tecniche di purificazione, analisi e caratterizzazione di proteine: spettrofotometria, cromatografia, elettroforesi, sequenziamento, determinazione della massa, tecniche immunologiche.

2. METABOLISMO ENERGETICO
Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il flusso di energia nella biosfera.
Il metabolismo dei carboidrati. Monosaccaridi, struttura e proprietà; derivati dei monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi (strutturali e di riserva). Digestione dei polisaccaridi, assorbimento. Glicolisi. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione dell'energia in condizioni di aerobiosi. Il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni anaplerotiche. La fosforilazione ossidativa: gli elementi della catena di trasporto degli elettroni, il meccanismo della sintesi dell'ATP. Le vie fermentative del piruvato: fermentazione alcolica e fermentazione lattica e riossidazione del NADH citoplasmatico. Biosintesi dei carboidrati: la gluconeogenesi ed i suoi substrati. Degradazione e sintesi del glicogeno. La via dei pentosi-fosfati: suoi significati.
Il metabolismo dei lipidi. Struttura e proprietà di acidi grassi, triacilgliceroli, fosfolipidi, glicolipidi, steroli. Digestione, trasporto, deposito e mobilizzazione dei lipidi. La degradazione dei triacilgliceroli: la b-ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi: il complesso dell’acido grasso sintetasi.
Il catabolismo delle proteine. Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi. Gli enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione, deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. Destino metabolico dello scheletro carbonioso degli aminoacidi; distinzione tra aminoacidi glucogenici e chetogenici.

3. LA REGOLAZIONE DEL METABOLISMO: GLI ORMONI ED I RECETTORI
Comunicazioni tra cellule mediate da ormoni e segnalatori locali. Recettori ormonali di membrana e trasduzione del segnale. Recettori di superficie accoppiati a proteine G e loro effettori. I secondi messaggeri. Recettori tirosina chinasi. Ruolo dell'insulina, del glucagone e dell'adrenalina nella regolazione del metabolismo dei carboidrati e dei lipidi, meccanismi coinvolti. Recettori ormonali intracellulari e loro effetto sulla trascrizione.

Italian

The General Biochemistry course covers the following topics: - Structural and functional biochemistry: illustrate the structure of proteins and their multiple functions in living organisms; acquire some methods used in the extraction, analysis, and purification of proteins. - Metabolic biochemistry: analyze the most important metabolic pathways of carbohydrates, lipids, and proteins and the hormonal and allosteric mechanisms that regulate them.

Abali E.E. et al. Le basi della Biochimica. Zanichelli. Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli. Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES. Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli. Lessons notes

Students will acquire knowledge of: protein structure and function; general methods for protein extraction, purification, and analysis; and the main metabolic pathways of carbohydrates, lipids, and proteins and their regulation.

Knowledge of general and inorganic chemistry, organic chemistry, and biology is strongly recommended.

The course consists of 32 hours of classroom lessons. Attendance is not mandatory, but it is strongly recommended, as it significantly enhances student understanding.

Learning assessment is carried out through an oral exam consisting of at least three questions on topics indicated in the program. The exam is passed if the student answers all the questions sufficiently. The assessment will take into account the knowledge of the topics, the clarity and organicity of the presentation, and the ability to make critical connections between the topics. The grade, expressed in thirtieths, will contribute 4/12 to the grade of the integrated exam in Biochemistry and Genetics (12 CFU), taking into account the number of CFU (6) of the Genetics module and (2) of the Environmental Biochemistry and Human Health module.

Students can use the slides provided by the teacher, as well as any other supporting teaching materials.

1. PROTEINS Protein structure. Monomeric units: amino acids. Properties: stereochemistry, optical activity, acid-base properties, light absorption. Main properties of proteins. Levels of structural organisation of proteins: primary, secondary, tertiary and quaternary structure; folding of globular proteins, the bonds involved: hydrogen bonds, ionic bonds, Van der Waals forces, hydrophobic interactions. Protein denaturation. Renaturation. Functions of proteins. Fibrous proteins (keratin, collagen, silk fibroin). Globular proteins: oxygen transport proteins myoglobin and haemoglobin. Catalytic proteins: enzymes. Enzymatic catalysis: reaction and substrate specificity; classification of enzymes; coenzymes; the enzyme-substrate (ES) complex; Michaelis-Menten model; meaning and experimental determination of KM and Vmax. Enzyme inhibition. General principles of enzyme regulation: allostery, feedback inhibition, covalent modifications, cascade control, zymogens. Techniques for the purification, analysis and characterisation of proteins: spectrophotometry, chromatography, electrophoresis, sequencing, mass determination, immunological techniques. 2. ENERGY METABOLISM General concepts of energetics; high-energy compounds. Energy flow in the biosphere. Carbohydrate metabolism. Monosaccharides, structure and properties; monosaccharide derivatives, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Polysaccharide digestion, absorption. Glycolysis. Complete combustion of carbon atoms and energy production under aerobic conditions. The tricarboxylic acid cycle. Anaplerotic reactions. Oxidative phosphorylation: the elements of the electron transport chain, the mechanism of ATP synthesis. The fermentation pathways of pyruvate: alcoholic fermentation and lactic fermentation and reoxidation of cytoplasmic NADH. Carbohydrate biosynthesis: gluconeogenesis and its substrates. Degradation and synthesis of glycogen. The pentose phosphate pathway: its significance. Lipid metabolism. Structure and properties of fatty acids, triacylglycerols, phospholipids, glycolipids, sterols. Digestion, transport, storage and mobilisation of lipids. Degradation of triacylglycerols: b-oxidation of fatty acids. Fatty acid biosynthesis: the fatty acid synthase complex. Protein catabolism. Protein digestion and amino acid absorption. Proteolytic enzymes. Destiny of the amino group of amino acids: transamination, oxidative deamination and the urea cycle. Metabolic destiny of the carbon skeleton of amino acids; distinction between glucogenic and ketogenic amino acids. 3. REGULATION OF METABOLISM: HORMONES AND RECEPTORS Communication between cells mediated by hormones and local signalling molecules. Membrane hormone receptors and signal transduction. G protein-coupled surface receptors and their effectors. Second messengers. Tyrosine kinase receptors. Role of insulin, glucagon and adrenaline in the regulation of carbohydrate and lipid metabolism, mechanisms involved. Intracellular hormone receptors and their effect on transcription.