mail unicampaniaunicampania webcerca

    Sabrina ESPOSITO

    Insegnamento di BIOCHIMICA

    Corso di laurea in SCIENZE AMBIENTALI

    SSD: BIO/10

    CFU: 6,00

    ORE PER UNITÀ DIDATTICA: 48,00

    Periodo di Erogazione: Secondo Semestre

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    ITALIANO

    Contenuti

    Il corso di Biochimica presenta i seguenti contenuti:
    Biochimica strutturale e funzionale
    - illustrare la struttura e la funzione delle proteine;
    Biochimica metabolica
    - fornire gli elementi culturali per la comprensione delle più importanti vie metaboliche;
    Biochimica cellulare e ambientale
    - illustrare le basi molecolari della comunicazione intercellulare e della trasduzione del
    segnale: connessione fra il metabolismo e l’ambiente;
    - fornire i mezzi per un approccio molecolare alla comprensione del ciclo cellulare e
    della morte cellulare;
    - chiarire le cause ambientali dei tumori.

    Testi di riferimento

    Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli.
    Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES.
    Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli.
    Alberts et al. Biologia molecolare della cellula. Zanichelli.
    Dispense e materiale didattico distribuito a lezione

    Obiettivi formativi

    Lo studente acquisirà conoscenze su: principali vie metaboliche e loro controllo, biochimica
    cellulare, metodiche generali per l’estrazione, purificazione e analisi di proteine.

    Prerequisiti

    È fortemente consigliata la conoscenza delle nozioni di Chimica generale ed inorganica,
    Chimica organica e Biologia.

    Metodologie didattiche

    Il corso è articolato in 48 ore di lezioni in aula.
    La frequenza del corso non è obbligatoria, ma fortemente consigliata, in
    quanto aiuta notevolmente lo studente nella comprensione.

    Metodi di valutazione

    La verifica dell’apprendimento è effettuata mediante un esame orale che
    consiste in almeno tre domande su argomenti indicati nel programma.
    L’esame è superato se lo studente risponde in modo sufficiente a tutte le
    domande. Nella valutazione sarà considerata la conoscenza degli
    argomenti, la chiarezza e l’organicità dell’esposizione, la capacità di fare
    collegamenti critici tra gli argomenti.
    Il voto, espresso in trentesimi, contribuirà per 6/12 al voto dell’esame
    integrato di Biochimica e Genetica (12 CFU), tenendo conto del
    numero di CFU (6) del modulo di Genetica.

    Altre informazioni

    Gli studenti potranno avvalersi delle slide fornite dal docente, nonché di
    eventuale altro materiale didattico e potranno registrare le lezioni.
    Tuttavia si suggerisce di studiare su uno dei libri di testo consigliati,
    usando tale materiale didattico solo come supporto.

    Programma del corso

    1. PROTEINE
    Struttura delle proteine. Le unità monomeriche: gli -L-amminoacidi. Proprietà:
    stereochimica, attività ottica, proprietà acido-basiche, assorbimento della luce. Proprietà
    principali delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale delle proteine: struttura
    primaria, secondaria, terziaria e quaternaria; ripiegamento delle proteine globulari. I legami
    coinvolti: legame idrogeno, legame ionico, forze di Van der Waals, interazioni idrofobiche. La
    denaturazione delle proteine. Rinaturazione.
    Funzione delle proteine. Proteine strutturali (-cheratina, collageno, fibroina della seta) e
    globulari (proteine di trasporto: mioglobina ed emoglobina). Proteine catalitiche: enzimi.
    Catalisi enzimatica: specificità di reazione e di substrato; classificazione degli enzimi;
    coenzimi; il complesso Enzima-Substrato (ES); modello di Michaelis e Menten; significato e
    determinazione sperimentale di KM e Vmax. Inibizione enzimatica. Principi generali della
    regolazione enzimatica: allosteria, retroinibizione, modifiche covalenti, controllo a cascata,
    zimogeni, compartimentazione.
    Tecniche di purificazione, analisi e caratterizzazione di proteine: cromatografia, elettroforesi,
    sequenziamento, determinazione della massa, tecniche immunologiche.
    2. METABOLISMO ENERGETICO
    Concetti generali di energetica; i composti ad alto contenuto energetico. Il flusso di energia
    nella biosfera.
    Il metabolismo dei carboidrati. Monosaccaridi, struttura e proprietà; derivati dei
    monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi (strutturali e di riserva). Digestione dei polisaccaridi,
    assorbimento. Glicolisi. La combustione completa degli atomi di carbonio e la produzione
    dell'energia in condizioni di aerobiosi: il ciclo degli acidi tricarbossilici. Le reazioni
    anaplerotiche. Il ciclo del gliossilato. La fosforilazione ossidativa: gli elementi della catena di
    trasporto degli elettroni, il meccanismo della sintesi dell'ATP. Le vie fermentative del
    piruvato: fermentazione alcolica e fermentazione lattica e riossidazione del NADH
    citoplasmatico. Biosintesi dei carboidrati: la neoglucogenesi da piruvato e da intermedi del
    ciclo degli acidi tricarbossilici. Degradazione e sintesi del glicogeno. La via dei pentosi-fosfati:
    suoi significati.
    Il metabolismo dei lipidi. Struttura e proprietà di acidi grassi, triacilgliceroli, fosfolipidi,
    glicolipidi, steroli. Digestione, trasporto, deposito e mobilitazione dei lipidi. La degradazione
    dei triacilgliceroli: la -ossidazione degli acidi grassi. La biosintesi degli acidi grassi: il
    complesso dell’acido grasso sintetasi.
    Il catabolismo delle proteine. Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi. Gli
    enzimi proteolitici. Destino del gruppo amminico degli amminoacidi: transamminazione,
    deamminazione ossidativa e ciclo dell'urea. Cenni sul destino metabolico dello scheletro
    carbonioso degli aminoacidi; distinzione tra aminoacidi glucogenetici e glicogenetici.
    3. COMUNICAZIONE INTERCELLULARE: ORMONI E RECETTORI.
    Comunicazioni tra cellule mediate da ormoni e segnalatori locali. Recettori ormonali di
    membrana e trasduzione del segnale tramite secondi messaggeri. Recettori di superficie
    accoppiati a proteine G e loro effettori. Recettori tirosina chinasi e proteine Ras. MAP chinasi.
    I secondi messaggeri. Ruolo dell'Insulina, del glucagone e dell'adrenalina nella regolazione del
    metabolismo degli zuccheri e dei lipidi. Meccanismi coinvolti. Recettori ormonali intracellulari
    e loro effetto sulla trascrizione.
    4. CICLO CELLULARE NEGLI EUCARIOTI E SUA REGOLAZIONE.
    I fattori di crescita ed il controllo positivo e negativo della crescita cellulare. Cicline e chinasi
    ciclina-dipendenti. Regolazione della progressione del ciclo cellulare. I checkpoints.
    Trasduzione del segnale e ciclo cellulare. Ruolo della proteina p53 “guardiano del genoma”.
    5. MORTE CELLULARE PROGRAMMATA (APOPTOSI) E SUA REGOLAZIONE.
    Ruolo dell’apoptosi. Caratteristiche biochimiche e molecolari e aspetti morfologici. Induzione
    dell’apoptosi: la via mitocondriale e la via recettoriale di apoptosi. Le caspasi. I substrati delle
    caspasi. Regolazione del processo apoptotico: integrazione dei segnali di morte e
    sopravvivenza cellulare. I geni della famiglia Bcl-2. Conseguenze funzionali della modulazione
    dell’apoptosi.
    6. ESPOSIZIONE AMBIENTALE E RISCHIO UMANO: I TUMORI
    Rischi legati all’esposizione di alcuni inquinanti. Agenti causali estrinseci: cancerogenesi da
    sostanze chimiche e da radiazioni. Fattori intrinseci: stress ossidativi e suscettibilità genica.
    Basi biomolecolari della cancerogenesi. Le cellule tumorali e l’insorgenza del cancro. Il
    processo multifasico della cancerogenesi: iniziazione, promozione e progressione. I protooncogeni e i geni soppressori tumorali. Le mutazioni oncogeniche che influenzano la
    moltiplicazione cellulare. Le mutazioni che causano la perdita del controllo del ciclo cellulare.
    Le mutazioni che influenzano la stabilità del genoma.

    English

    Teaching language

    Italian

    Contents

    The contents of Biochemistry are the following:
    Structural and functional biochemistry
    - to illustrate the structure and function of the proteins;
    Metabolic biochemistry
    - to provide the cultural elements for understanding the most important metabolic pathways;
    Cellular and environmental biochemistry
    - to illustrate the molecular bases of the signal transduction: connection between the metabolism and the environment;
    - to provide the knowledge for a molecular approach to understand the cell cycle and the cell death;
    - to clarify the environmental causes of the tumours.

    Textbook and course materials

    Suggested books
    Stryer L. et al. Biochimica. Zanichelli.
    Campbell M. e Farrel S. Biochimica. EdiSES.
    Cox M. Principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli.
    Alberts et al. Biologia molecolare della cellula. Zanichelli.
    Teaching material provided during lessons

    Course objectives

    The student will acquire knowledge on: metabolic pathways and their control, cellular biochemistry, general methods for the extraction, purification and protein analysis.

    Prerequisites

    Knowledges and skills furnished by the course of General and Inorganic Chemistry, Organic Chemistry and Biology

    Teaching methods

    The course consists of 48 hours of frontal lessons.
    The attendance at the course is not mandatory, but it is strongly
    recommended because it helps students to understanding.

    Evaluation methods

    The verification of learning will be carried out through an oral
    examination that consists of at least three questions on topics reported in
    detailed program. The examination is passed if the student responds
    sufficiently at all questions. The evaluation will be made on the basis of
    the knowledge of topics, the clarity and organization of the exposure, the
    capacity to link critically the topics.
    The vote, expressed in 30ths, will contribute for 6/12 to the vote of
    integrated examination of Biochemistry and Genetics (12 CFU),
    considering the CFU number (6) associated to the Genetics
    module.

    Other information

    Students can make use of slides provided by professor and other
    teaching materials and can record lessons. However, it is advised to
    study on one of suggested books, using this teaching material only as
    support.

    Course Syllabus

    1. PROTEIN
    Protein structure. Monomeric units: -L-amino acids. Properties:
    stereochemistry, optical activity, acid-basic properties, light absorption.
    Main protein properties. Levels of structural organization of proteins: structure
    primary, secondary, tertiary and quaternary; folding of globular proteins. Bonds
    involved: hydrogen bond, ionic bond, Van der Waals forces, hydrophobic interactions. The
    protein denaturation. Renaturation.
    Protein functions. Structural proteins (-keratin, collagen, silk fibroin) and
    globular proteins (transport proteins: myoglobin and hemoglobin). Catalytic proteins: enzymes.
    Enzymatic catalysis: reaction and substrate specificity; classification of enzymes;
    coenzymes; the Enzyme-Substrate (ES) complex; Michaelis and Menten model; significance and
    experimental determination of KM and Vmax. Enzymatic inhibition. General principles of
    enzymatic regulation: allosteria, retroinhibition, covalent modifications, cascade control,
    zymogens, compartmentalization.
    Protein purification, analysis and characterization techniques: chromatography, electrophoresis,
    sequencing, mass determination, immunological techniques.
    2. ENERGETIC METABOLISM
    General concepts of energy; high energy content compounds. The energy flow
    in the biosphere.
    The carbohydrate metabolism. Monosaccharides, structure and properties; derivatives of
    monosaccharides, disaccharides, polysaccharides (structural and reserve). Polysaccharide digestion,
    absorption. Glycolysis. Complete combustion of carbon atoms and production
    energy in aerobic conditions: the cycle of tricarboxylic acids. The reactions
    anaplerotic. The glyoxylate cycle. Oxidative phosphorylation: the elements of the chain of
    electron transport, the mechanism of ATP synthesis. The fermentative ways of the
    pyruvate: alcoholic fermentation and lactic fermentation and reoxidation of NADH
    cytoplasmic. Carbohydrate biosynthesis: pyruvate and intermediates cycle of tricarboxylic acids neoglucogenesis. Degradation and synthesis of glycogen. The pentose-phosphate pathway:
    its significances.
    Tje lipid metabolism. Structure and properties of fatty acids, triacylglycerols, phospholipids,
    glycolipids, sterols. Lipid digestion, transport, storage and mobilization. Degradation
    of triacylglycerols: the -oxidation of fatty acids. The biosynthesis of fatty acids: the
    fatty acid synthetase complex.
    The protein catabolism. Protein digestion and amino acid absorption. The
    proteolytic enzymes. Fate of the amino acid group: transamination,
    oxidative deamination and urea cycle. Notes on the metabolic fate of the carbon skeleton
    amino acids; distinction between glucogenetic and glycogenetic amino acids.
    3. INTERCELLULAR COMMUNICATION: HORMONES AND RECEPTORS.
    Hormone-mediated communication between cells and local signalers. Hormonal receptors of
    membrane and signal transduction through second messengers. Surface receptors
    coupled to G proteins and their effectors. Tyrosine kinase receptors and Ras proteins. MAP kinase.
    The second messengers. Role of Insulin, glucagon and adrenaline in the regulation of
    sugar and lipid metabolism. Mechanisms involved. Intracellular hormone receptors
    and their effect on transcription.
    4. CELL CYCLE IN THE EUCARIOTS AND ITS REGULATION.
    Growth factors and positive and negative control of cell growth. Cicline and kinase
    cyclin-dependent. Regulation of cell cycle progression. Checkpoints.
    Signal transduction and cell cycle. Role of the p53 protein "guardian of the genome".
    5. PROGRAMMED CELL DEATH (APOPTOSIS) AND ITS REGULATION.
    Role of apoptosis. Biochemical and molecular characteristics and morphological aspects. Induction
    of apoptosis: the mitochondrial pathway and the receptor pathway of apoptosis. Caspases. The substrates of the
    caspases. Regulation of the apoptotic process: integration of death signals e
    cell survival. The genes of the Bcl-2 family. Functional consequences of modulation
    apoptosis.
    6. ENVIRONMENTAL EXPOSURE AND HUMAN RISK: CANCER
    Risks related to the exposure of some pollutants. Extrinsic causative agents: carcinogenesis from
    chemicals and radiation. Intrinsic factors: oxidative stress and gene susceptibility.
    Biomolecular bases of carcinogenesis. Cancer cells and the onset of cancer. The
    multiphasic process of carcinogenesis: initiation, promotion and progression. Protooncogenes and tumor suppressor genes. The oncogenic mutations affecting the
    cell multiplication. Mutations that cause loss of cell cycle control.
    Mutations affecting genome stability.

    facebook logoinstagram buttonyoutube logotype