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    Rosita RUSSO

    Insegnamento di BIOCHIMICA E BIOTECNOLOGIE DEGLI ALIMENTI

    Corso di laurea magistrale in SCIENZE DEGLI ALIMENTI E DELLA NUTRIZIONE UMANA

    SSD: BIO/10

    CFU: 6,00

    ORE PER UNITÀ DIDATTICA: 48,00

    Periodo di Erogazione: Primo Semestre

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    Italiano

    Contenuti

    Costituenti alimentari e loro modificazioni durante i processi di trasformazione. Principali enzimi coinvolti nelle biotecnologie del settore agroalimentare. Metodologie biochimiche basate sull’utilizzo delle proteine per l’analisi degli alimenti.

    Testi di riferimento

    Testi consigliati:
    - Carmen Gigliotti, Roberto Verga - Biotecnologie Alimentari - Piccin Nuova Libraria
    - Patrizia Cappelli, Vanna Vannucchi - Chimica degli alimenti: conservazione e trasformazioni, Terza Edizione - Zanichelli
    - Monica Stoppini, Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises

    Testi di consultazione:
    - Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell.

    - Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

    Obiettivi formativi

    L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica degli alimenti.
    Al termine del corso, lo studente avrà acquisito conoscenze sui principali costituenti degli alimenti e sulle loro modificazioni durante i processi di trasformazione.
    Nello specifico lo studente sarà in grado di:
    - conoscere i processi tecnologici di trasformazione degli alimenti e le modificazioni a carico delle principali classi di nutrienti (proteine, carboidrati, lipidi).
    - conoscere la struttura, la funzione e le applicazioni dei principali enzimi utilizzati nell’industria alimentare.
    - conoscere le normative nazionali e comunitarie riguardanti la qualità alimentare e i principali organismi di controllo.
    - conoscere le metodologie biochimiche di base e avanzate per l’analisi delle proteine degli alimenti e la loro tracciabilità.

    Prerequisiti

    Conoscenze e abilità fornite dal corso di Chimica Biologica.

    Metodologie didattiche

    Lezioni frontali.

    Metodi di valutazione

    L’esame consiste nel superamento di una prova scritta preliminare e di un colloquio orale per la verifica delle conoscenze acquisite sulle principali classi di macromolecole biologiche negli alimenti e sulle loro modificazioni a seguito delle trasformazioni tecnologiche; sugli enzimi dell'industria alimentare e sul loro impiego nelle biotecnologie alimentari; sulle principali metodologie per l'analisi delle proteine degli alimenti e la loro tracciabilità. L’esame orale è volto a valutare la capacità di ragionamento e di collegamento tra i vari argomenti del corso.

    Altre informazioni

    Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
    https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ROSITA_RUSSO_703023/
    Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

    Programma del corso

    BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI
    1. Nutrienti: caratteristiche generali e loro rilevanza per la definizione della qualità degli alimenti. Carboidrati: natura chimica e classificazione (monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi). Pectine. Fibra alimentare: composizione chimica, contributo energetico. Lipidi: struttura e distribuzione, grassi saturi e insaturi. Acidi grassi essenziali, trigliceridi e fosfolipidi. Colesterolo e lipoproteine. Considerazioni nutrizionali. Proteine: amminoacidi, struttura proteica, amminoacidi essenziali. Qualità delle proteine: punteggio chimico e biologico. Principali sistemi alimentari proteici. L‘acqua negli alimenti.
    2. Qualità e sicurezza alimentare: principali normative nazionali e comunitarie riguardanti la qualità alimentare (norme UNI, EN, ISO, VISION 2000) e principali organismi di controllo (Sinal, Sincert, Sit). Sistema di autocontrollo HACCP. Prodotti tipici, marchi di qualità (DOP, IGP, ecc.). Tracciabilità e rintracciabilità ed applicazione alle filiere agro-alimentari.
    3. I gruppi alimentari: latte e derivati, uova, alimenti carnei e ittici, cereali e derivati, legumi, grassi e condimenti lipidici, frutta e verdura. Principali caratteristiche nutrizionali.
    4. Modificazioni dei macronutrienti in seguito a cottura, conservazione e trasformazione: alterazioni delle proteine e degli amminoacidi: denaturazione, racemizzazione, ossidazione, reazione di Maillard, formazione di legami crociati, putrefazione, trasformazioni post-mortem a carico del muscolo. Modifiche a carico dei lipidi: idrogenazione (margarina e acidi grassi trans), irrancidimento e ossidazione. Decomposizione degli zuccheri. Degradazione dell’amido nella germinazione dei cereali. Modificazioni dei carboidrati nella maturazione dei formaggi.

    BIOTECNOLOGIE ALIMENTARI
    1. Enzimi dell’industria alimentare: proprietà degli enzimi (efficienza, specificità, regolazione). Cinetica enzimatica. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Le classi di appartenenza. Esempi e reazioni catalizzate. Enzimi coniugati. I meccanismi catalitici (catalisi acido-basica, catalisi covalente, catalisi da ioni metallici; esempi). Peptidasi: caratteristiche. Classificazione delle peptidasi: i) secondo il meccanismo catalitico (le 9 famiglie di peptidasi); ii) in relazione al tipo di reazione catalizzata (endo ed esopeptidasi; amminopeptidasi; carbossipeptidasi; dipeptidil-peptidasi; tripeptidil-peptidasi; peptidil-dipeptidasi; dipeptidasi); iii) in base alla struttura molecolare ed omologia (famiglie e clan). Esempi di cistein-peptidasi (papaina, bromelina, ficina, catepsine A e B e relative applicazioni biotecnologiche), aspartico-proteasi (pepsina A-C, chimosina, catepsina), metallo-proteasi (amminopeptidasi, carbossipeptidasi). Termolisina: meccanismo catalitico e applicazioni. Sintesi dell’aspartame. Pectinasi: esterasi (pectin-metilesterasi e pectin- acetilesterasi) e depolimerasi (poligalatturonasi, pectin-liasi, ramnogalatturonasi, ramnogalatturonan liasi). Applicazioni nell’industria alimentare. Carboidrasi: endo ed eso-carboidrasi. (maltasi, lattasi, invertasi e saccarasi, glucanasi, pullulanasi, cellulasi, elicasi, chitinasi). Enzimi amilolitici (endoamilasi ed esoamilasi: alfa amilasi, beta amilasi, glucoamilasi, pullulanasi, neo e amilopullulanasi). Lipasi (reazioni di idrolisi, esterificazione e trans-esterificazione). Le famiglie delle lipasi; struttura, proprietà e meccanismo catalitico delle lipasi; attivazione interfacciale e catalisi eterogenea. Ciclodestrine. Enzimi immobilizzati. Principali applicazioni degli enzimi nell’industria alimentare: preparazione di idrolizzati di amido (gelatinizzazione, liquefazione, saccarificazione), sciroppi di fruttosio, trealosio.
    3. Processi tecnologici: processi tecnologici di latte e derivati (yogurt, burro, formaggi). Gli alimenti funzionali: probiotici e prebiotici. Processo tecnologico della birra. Processi tecnologici delle carni.
    4. Metodologie: Applicazioni per l’isolamento, l’identificazione e la quantizzazione delle proteine presenti nelle matrici alimentari. Composizione chimica delle matrici alimentari. La banca dati INRAN. Principi generali per l’analisi di matrici alimentari. Strumentazione di base di un laboratorio di controllo qualità dei prodotti alimentari. Sistemi tampone. Preparazione di omogenati. Strategie di purificazione delle proteine da matrici alimentari. Quantizzazione spettrofotometrica delle proteine (metodo del biureto, metodo di Lowry, metodo del BCA, metodo di Bradford; assorbimento UV). Il metodo Kjeldahl per la determinazione delle proteine grezze in matrici alimentari complesse. Analisi degli amminoacidi. Tecniche: spettrofotometria, cromatografia, elettroforesi, spettrometria di massa. Applicazioni basate sull’utilizzo di marcatori per garantire l’autenticità di mozzarella di bufala campana, della carne, delle farine e della pasta.

    English

    Teaching language

    Italian

    Contents

    Food constituents and their modifications during the technological processing. Main enzymes involved in the agri-food biotechnologies. Protein-based biochemistry methodologies for food analysis.

    Textbook and course materials

    - Carmen Gigliotti, Roberto Verga - Biotecnologie Alimentari - Piccin Nuova Libraria
    - Patrizia Cappelli, Vanna Vannucchi - Chimica degli alimenti: conservazione e trasformazioni, Terza Edizione - Zanichelli
    - Monica Stoppini, Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises
    - Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell.
    - Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

    Course objectives

    The course will provide the basic concepts of food biochemistry.
    At the end of the course, the student will have acquired knowledge on the main constituents of foods and their modifications during the transformation processes.
    Specifically, the student will be able to:
    - know the technological processes of food transformation and the modifications affecting the main classes of nutrients (proteins, carbohydrates, lipids).
    - know the structure, function and applications of the main enzymes used in the food industry.
    - know the national and community regulations concerning food quality and the main control organisms.
    - know the basic and advanced biochemical methodologies for analyzing food proteins and their traceability.

    Prerequisites

    Knowledge and skills acquired during the course of Biological Chemistry.

    Teaching methods

    Frontal lessons.

    Evaluation methods

    The exam consists of passing a preliminary written test and an oral examination to verify knowledge acquired on the main classes of biological macromolecules within foods and their modifications following food technological processing; on the enzymes of the food industry ant their use in food biotechnologies; on the main protein-based methodologies for food analyses and traceability. The oral exam is aimed at evaluating the reasoning and connection skills between the various topics of the course.

    Other information

    The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
    https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ROSITA_RUSSO_703023/
    The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

    Course Syllabus

    FOOD BIOCHEMISTRY
    1. Nutrients: general characteristics and relevance for the definition of food quality. Carbohydrates: chemistry and classification (monosaccharides, oligosaccharides and polysaccharides). Pectin. Dietary fibre: chemical composition, energy contribution. Lipids: structure and distribution, saturated and unsaturated fats. Essential fatty acids, triglycerides and phospholipids. Cholesterol and lipoproteins. Nutritional considerations. Proteins: amino acids, protein structure, essential amino acids. Protein quality: chemical and biological score. Main protein foods. Water in food.
    2. Food quality and safety: main national and community regulations regarding food quality (UNI, EN, ISO, VISION 2000 standards) and main control organisms (Sinal, Sincert, Sit). HACCP self-control system. Typical products, quality brands (DOP, IGP, etc.). Traceability and application to agro-food supply chains.
    3. Food groups: milk and derivatives, eggs, meat and fish foods, cereals and derivatives, legumes, fats and lipid condiments, fruit and vegetables. Main nutritional characteristics.
    4. Modifications of macronutrients following cooking, storage and transformation: alterations of proteins and amino acids: denaturation, racemization, oxidation, Maillard reaction, formation of cross-links, putrefaction, post-mortem transformations in the muscle. Changes in lipids: hydrogenation (margarine and trans fatty acids), rancidity and oxidation. Decomposition of sugars. Starch degradation in the germination of cereals. Modifications of carbohydrates in the ripening of cheeses.

    FOOD BIOTECHNOLOGIES
    1. Enzymes from the food industry: properties of enzymes (efficiency, specificity, regulation). Enzymatic kinetics. Nomenclature and classification of enzymes. The classes to which they belong. Examples and catalysed reactions. Conjugated enzymes. The catalytic mechanisms (acid-base catalysis, covalent catalysis, metal ion catalysis; examples). Peptidase: characteristics. Classification of peptidases: i) according to the catalytic mechanism (the 9 families of peptidases); ii) in relation to the type of catalysed reaction (endo and exopeptidases; aminopeptidases; carboxypeptidases; dipeptidyl-peptidases; tripeptidyl-peptidases; peptidyl-dipeptidases; dipeptidases); iii) on the basis of molecular structure and homology (families and clans). Examples of cysteine ​​peptidases (papain, bromelain, ficin, cathepsins A and B and related biotechnological applications), aspartic protease (pepsin A-C, chymosin, cathepsin), metallo-protease (aminopeptidase, carboxypeptidase). Thermolysin: catalytic mechanism and applications. Synthesis of aspartame. Pectinase: esterase (pectin-methylesterase and pectin-acetylesterase) and depolymerase (polygalacturonase, pectin-lyase, rhamnogalacturonase, rhamnogalacturonan lyase). Applications in the food industry. Carbohydrase: endo and exo-carbohydrase. (maltase, lactase, invertase and sucrase, glucanase, pullulanase, cellulase, helicase, chitinase). Amylolytic enzymes (endoamylase and hexoamylase: alpha amylase, beta amylase, glucoamylase, pullulanase, neo and amylopullulanase). Lipase (hydrolysis, esterification and transesterification reactions). The families of lipases; structure, properties and catalytic mechanism of lipases; interfacial activation and heterogeneous catalysis. Cyclodextrins. Immobilized enzymes. Main applications of enzymes in the food industry: preparation of starch hydrolyzates (gelatinization, liquefaction, saccharification), fructose syrups, trehalose.
    3. Food technological processes: technological processes of milk and derivatives (yogurt, butter, cheese). Functional foods: probiotics and prebiotics. Technological process of beer. Technological processes of meat.
    4. Methodologies for food analyses: Applications for the isolation, identification and quantization of proteins within in food matrices. Chemical composition of food matrices. The INRAN database. General principles for the analysis of food matrices. Basic equipment of a food quality control laboratory. Buffer systems. Preparation of homogenates. Protein purification strategies from food matrices. Spectrophotometric quantization of proteins (biuret method, Lowry method, BCA method, Bradford method; UV absorption). The Kjeldahl method for the determination of crude proteins in complex food matrices. Amino acid analysis. Techniques: spectrophotometry, chromatography, electrophoresis, mass spectrometry. Marker peptides for foods authenticity assessment: application on Campania buffalo mozzarella, meat, flours and pasta.

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