Italiano

Costituenti alimentari e loro modificazioni durante i processi di trasformazione. Principali enzimi coinvolti nelle biotecnologie del settore agroalimentare. Metodologie biochimiche basate sull’utilizzo delle proteine per l’analisi degli alimenti.

Testi consigliati:
- Carmen Gigliotti, Roberto Verga - Biotecnologie Alimentari - Piccin Nuova Libraria
- Patrizia Cappelli, Vanna Vannucchi - Chimica degli alimenti: conservazione e trasformazioni, Terza Edizione - Zanichelli
- Monica Stoppini, Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises

Testi di consultazione:
- Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell.

- Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

L’insegnamento si prefigge di fornire i concetti alla base della biochimica degli alimenti.
- Conoscenza e capacità di comprensione (knowledge and understanding)
Al termine del corso lo studente acquisirà una solida preparazione teorica sulla struttura, la funzione e le applicazioni dei principali enzimi utilizzati nell’industria alimentare. Apprenderà le basi biochimiche dei principali sistemi alimentari proteici. Conoscerà i processi tecnologici di trasformazione degli alimenti e le modificazioni a carico delle principali classi di nutrienti (proteine, carboidrati, lipidi). Approfondirà i principi teorici delle metodologie biochimiche di base e avanzate per l’analisi delle proteine degli alimenti e la loro tracciabilità.

- Conoscenza e capacità di comprensione applicate (applying knowledge and understanding):
Lo studente sarà in grado di selezionare e applicare l'enzima o il sistema enzimatico (anche immobilizzato) più idoneo per condurre specifiche reazioni e trasformazioni industriali, quali la preparazione di idrolizzati di amido o la chiarificazione dei succhi. Saprà inoltre progettare e applicare protocolli analitici basati su tecniche spettrofotometriche, elettroforetiche e cromatografiche per isolare, purificare e quantificare proteine da matrici complesse.

- Autonomia di giudizio (making judgements):
Lo studente svilupperà la capacità di selezionare in modo indipendente la strategia biotecnologica ed enzimatica ottimale, nonché la strumentazione analitica di laboratorio più adeguata, per la caratterizzazione delle matrici alimentari proteiche.

- Abilità comunicative (communication skills):
Lo studente saprà descrivere con rigore terminologico le modificazioni strutturali a carico dei sistemi alimentari proteici e i principi teorici delle strumentazioni analitiche di laboratorio utilizzate per l’analisi delle matrici alimentari. Svilupperà la capacità di selezionare in modo indipendente la strategia biotecnologica e analitica ottimale per la caratterizzazione biochimica e lo studio dei diversi sistemi alimentari proteici. Sarà in grado di interpretare con autonomia i risultati sperimentali ottenuti su matrici complesse.

Capacità di apprendere (learning skills): L'insegnamento fornirà allo studente le competenze metodologiche necessarie per approfondire in autonomia lo sviluppo di tecnologie enzimatiche emergenti e l'utilizzo di nuove piattaforme analitiche, comprese le più recenti applicazioni della spettrometria di massa in ambito agroalimentare. Lo studente sarà in grado di consultare e interpretare criticamente articoli scientifici di settore, brevetti e report tecnici, acquisendo le basi indispensabili per inserirsi con successo nei contesti produttivi e di controllo della filiera agroalimentare, nonché per affrontare con profitto i cicli di studio successivi.

Conoscenze e abilità fornite dal corso di Chimica Biologica.

Lezioni frontali.

Il raggiungimento degli obiettivi dell’insegnamento è certificato mediante il superamento di un esame con valutazione espressa in trentesimi. L’esame si articola, di norma, in una prova orale.
In alternativa, previo accordo con il docente, lo studente può richiedere di sostenere una prova scritta. Tale prova scritta consisterà in un test di 30 domande a risposta multipla, all'interno del quale sarà richiesto anche di scrivere e rappresentare graficamente strutture chimiche e reazioni biochimiche.
Entrambe le modalità d'esame sono equivalenti e volte ad accertare, con pari rigore, il livello di conoscenza teorica, la capacità di rielaborazione critica e la padronanza del linguaggio tecnico-scientifico.
La prova d’esame è valutata in trentesimi e si intende superata con un punteggio minimo di 18/30.
<18 Livello insufficiente: lo studente non dimostra risultati coerenti con i descrittori di conoscenza e comprensione, applicazione, giudizio, comunicazione e capacità di apprendere.
18-21 Livello sufficiente (contenuti minimi): lo studente raggiunge i descrittori di base relativi alla conoscenza e comprensione dei contenuti fondamentali e mostra una prima capacità di applicazione in contesti semplici.
22-24 Livello pienamente sufficiente: lo studente soddisfa i descrittori di conoscenza e comprensione applicate, mostrando capacità di applicare i concetti chiave correttamente e iniziare ad analizzare criticamente situazioni pertinenti ai temi dell’insegnamento.
25-26 Livello buono: lo studente dimostra autonomia di giudizio nel valutare e confrontare scenari pertinenti, applica conoscenze in modo efficace e comunica risultati con chiarezza, riflettendo competenze più consolidate.
27-29 Livello molto buono: lo studente soddisfa in modo avanzato i descrittori dei cinque ambiti, con padronanza dei contenuti, capacità di valutare criticamente casi complessi e abilità comunicative solide, evidenziate in elaborati e presentazioni.
30 Livello eccellente: lo studente eccelle in tutti i descrittori di Dublino, con conoscenza approfondita, applicazione sicura e critica, giudizio autonomo, comunicazione efficace e capacità di apprendere in modo continuo e creativo.
La lode può essere attribuita quando lo studente dimostra un'eccellente padronanza delle basi biochimiche e biotecnologiche applicate agli alimenti. Il candidato dovrà mostrare una spiccata capacità di collegare criticamente la struttura dei macronutrienti e le loro modificazioni con i processi tecnologici di trasformazione e conservazione.
Costituiscono elementi decisivi l'approfondita conoscenza dei meccanismi e delle applicazioni industriali degli enzimi e la capacità di argomentare con rigore e proprietà di linguaggio le metodologie analitiche e strumentali impiegate per l’analisi delle proteine alimentari.

Lo studente potrà avvalersi del materiale didattico messo a disposizione sul sito web di Ateneo:
https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ROSITA_RUSSO_703023/
Il docente è disponibile per ricevimento studenti nei giorni indicati sulla scheda insegnamento e su richiesta inoltrata via e- mail.

BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI
1. Nutrienti: caratteristiche generali e loro rilevanza per la definizione della qualità degli alimenti. Carboidrati: natura chimica e classificazione (monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi). Pectine. Fibra alimentare: composizione chimica, contributo energetico. Lipidi: struttura e distribuzione, grassi saturi e insaturi. Acidi grassi essenziali, trigliceridi e fosfolipidi. Colesterolo e lipoproteine. Considerazioni nutrizionali. Proteine: amminoacidi, struttura proteica, amminoacidi essenziali. Qualità delle proteine: punteggio chimico e biologico. Principali sistemi alimentari proteici. L‘acqua negli alimenti.
2. Qualità e sicurezza alimentare: principali normative nazionali e comunitarie riguardanti la qualità alimentare (norme UNI, EN, ISO, VISION 2000) e principali organismi di controllo (Sinal, Sincert, Sit). Sistema di autocontrollo HACCP. Prodotti tipici, marchi di qualità (DOP, IGP, ecc.). Tracciabilità e rintracciabilità ed applicazione alle filiere agro-alimentari.
3. I gruppi alimentari: latte e derivati, uova, alimenti carnei e ittici, cereali e derivati, legumi, grassi e condimenti lipidici, frutta e verdura. Principali caratteristiche nutrizionali.
4. Modificazioni dei macronutrienti in seguito a cottura, conservazione e trasformazione: alterazioni delle proteine e degli amminoacidi: denaturazione, racemizzazione, ossidazione, reazione di Maillard, formazione di legami crociati, putrefazione, trasformazioni post-mortem a carico del muscolo. Modifiche a carico dei lipidi: idrogenazione (margarina e acidi grassi trans), irrancidimento e ossidazione. Decomposizione degli zuccheri. Degradazione dell’amido nella germinazione dei cereali. Modificazioni dei carboidrati nella maturazione dei formaggi.

BIOTECNOLOGIE ALIMENTARI
1. Enzimi dell’industria alimentare: proprietà degli enzimi (efficienza, specificità, regolazione). Cinetica enzimatica. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Le classi di appartenenza. Esempi e reazioni catalizzate. Enzimi coniugati. I meccanismi catalitici (catalisi acido-basica, catalisi covalente, catalisi da ioni metallici; esempi). Peptidasi: caratteristiche. Classificazione delle peptidasi: i) secondo il meccanismo catalitico (le 9 famiglie di peptidasi); ii) in relazione al tipo di reazione catalizzata (endo ed esopeptidasi; amminopeptidasi; carbossipeptidasi; dipeptidil-peptidasi; tripeptidil-peptidasi; peptidil-dipeptidasi; dipeptidasi); iii) in base alla struttura molecolare ed omologia (famiglie e clan). Esempi di cistein-peptidasi (papaina, bromelina, ficina, catepsine A e B e relative applicazioni biotecnologiche), aspartico-proteasi (pepsina A-C, chimosina, catepsina), metallo-proteasi (amminopeptidasi, carbossipeptidasi). Termolisina: meccanismo catalitico e applicazioni. Sintesi dell’aspartame. Pectinasi: esterasi (pectin-metilesterasi e pectin- acetilesterasi) e depolimerasi (poligalatturonasi, pectin-liasi, ramnogalatturonasi, ramnogalatturonan liasi). Applicazioni nell’industria alimentare. Carboidrasi: endo ed eso-carboidrasi. (maltasi, lattasi, invertasi e saccarasi, glucanasi, pullulanasi, cellulasi, elicasi, chitinasi). Enzimi amilolitici (endoamilasi ed esoamilasi: alfa amilasi, beta amilasi, glucoamilasi, pullulanasi, neo e amilopullulanasi). Lipasi (reazioni di idrolisi, esterificazione e trans-esterificazione). Le famiglie delle lipasi; struttura, proprietà e meccanismo catalitico delle lipasi; attivazione interfacciale e catalisi eterogenea. Ciclodestrine. Enzimi immobilizzati. Principali applicazioni degli enzimi nell’industria alimentare: preparazione di idrolizzati di amido (gelatinizzazione, liquefazione, saccarificazione), sciroppi di fruttosio, trealosio.
3. Processi tecnologici: processi tecnologici di latte e derivati (yogurt, burro, formaggi). Gli alimenti funzionali: probiotici e prebiotici. Processo tecnologico della birra. Processi tecnologici delle carni.
4. Metodologie: Applicazioni per l’isolamento, l’identificazione e la quantizzazione delle proteine presenti nelle matrici alimentari. Composizione chimica delle matrici alimentari. La banca dati CREA. Principi generali per l’analisi di matrici alimentari. Strumentazione di base di un laboratorio di controllo qualità dei prodotti alimentari. Sistemi tampone. Preparazione di omogenati. Strategie di purificazione delle proteine da matrici alimentari. Quantizzazione spettrofotometrica delle proteine (metodo del biureto, metodo di Lowry, metodo del BCA, metodo di Bradford; assorbimento UV). Il metodo Kjeldahl per la determinazione delle proteine grezze in matrici alimentari complesse. Analisi degli amminoacidi. Tecniche: spettrofotometria, cromatografia, elettroforesi, spettrometria di massa. Applicazioni, basate sull’utilizzo di peptidi marcatori, per garantire l’autenticità di mozzarella di bufala campana, farine, pasta e kefir.

Italian

Food constituents and their modifications during the technological processing. Main enzymes involved in the agri-food biotechnologies. Protein-based biochemistry methodologies for food analysis.

- Carmen Gigliotti, Roberto Verga - Biotecnologie Alimentari - Piccin Nuova Libraria
- Patrizia Cappelli, Vanna Vannucchi - Chimica degli alimenti: conservazione e trasformazioni, Terza Edizione - Zanichelli
- Monica Stoppini, Vittorio Bellotti- Biochimica applicata- Edises
- Food Biochemistry and Food Processing (2012) Second Edition, Benjamin K. Simpson Ed., Wiley-Blackwell.
- Industrial Enzymes- Structure, Function and Applications (2007), J. Polania & A. P. MacCabe Eds., Springer.

The course aims to provide the foundational concepts of food biochemistry.
- Knowledge and understanding:
By the end of the course, the student will acquire a solid theoretical background on the structure, function, and applications of the main enzymes used in the food industry. They will learn the biochemical basis of major protein-based food systems. They will gain knowledge of food processing technologies and the modifications occurring in the main classes of nutrients (proteins, carbohydrates, lipids). They will study in depth the theoretical principles of basic and advanced biochemical methodologies for the analysis of food proteins and their traceability.

- Applying knowledge and understanding:
The student will be able to select and apply the most suitable enzyme or enzyme system (including immobilized ones) to carry out specific industrial reactions and transformations, such as the preparation of starch hydrolysates or juice clarification. They will also be able to design and apply analytical protocols based on spectrophotometric, electrophoretic, and chromatographic techniques to isolate, purify, and quantify proteins from complex matrices.

- Making judgements:
The student will develop the ability to independently select the optimal biotechnological and enzymatic strategy, as well as the most appropriate laboratory analytical instrumentation, for the characterization of protein food matrices.

- Communication skills:
The student will be able to describe, using rigorous terminology, the structural modifications affecting protein food systems and the theoretical principles of the laboratory analytical instruments used for food matrix analysis. They will develop the ability to independently select the optimal biotechnological and analytical strategy for the biochemical characterization and study of various protein food systems. They will be capable of autonomously interpreting experimental results obtained on complex matrices.


- Learning skills:
The course will provide students with the methodological skills required to independently explore the development of emerging enzymatic technologies and the application of novel analytical platforms, including the most recent mass spectrometry applications in the agri-food field. Students will be able to critically read and interpret scientific research papers, patents, and technical reports, thereby acquiring the essential foundations for successfully entering agri-food production and supply-chain control environments, as well as for pursuing advanced academic studies.

Knowledge and skills acquired during the course of Biological Chemistry.

Frontal lessons.

The achievement of the course objectives is certified by passing an examination graded on a 30-point scale. The examination normally consists of an oral interview. Alternatively, subject to prior agreement with the instructor, students may request to take a written exam. This written test will consist of 30 multiple-choice questions, which will also require students to write and graphically represent chemical structures and biochemical reactions. Both examination methods are equivalent and designed to assess, with equal rigor, the level of theoretical knowledge, critical thinking skills, and mastery of technical and scientific terminology.
The achievement of the course objectives is certified by passing an examination graded on a 30-point scale. The examination normally consists of an oral interview. Alternatively, subject to prior agreement with the instructor, students may request to take a written exam. This written test will consist of 30 multiple-choice questions, which will also require students to write and graphically represent chemical structures and biochemical reactions. Both examination methods are equivalent and designed to assess, with equal rigor, the level of theoretical knowledge, critical thinking skills, and mastery of technical and scientific terminology.
The examination is graded out of 30, and a passing grade requires a minimum score of 18/30.
<18 Insufficient level: The student fails to demonstrate results consistent with the Dublin Descriptors regarding knowledge and understanding, application, judgment, communication, and learning skills.
18–21 Sufficient level (minimum content): The student achieves the basic descriptors related to the knowledge and understanding of fundamental contents and shows an initial ability to apply them in straightforward contexts.
22–24 Fully sufficient level: The student satisfies the descriptors for applied knowledge and understanding, demonstrating the ability to apply key concepts correctly and begin critically analyzing situations relevant to the course topics.
25–26 Good level: The student demonstrates independent judgment in evaluating and comparing relevant scenarios, applies knowledge effectively, and communicates results with clarity, reflecting more consolidated skills.
27–29 Very good level: The student fulfills the descriptors across all five domains at an advanced level, showing mastery of contents, the ability to critically evaluate complex cases, and solid communication skills highlighted in reports and presentations.
30 Excellent level: The student excels across all Dublin Descriptors, showing in-depth knowledge, confident and critical application, autonomous judgment, effective communication, and the ability to learn continuously and creatively.

The student can use the supporting teaching material made available on the University website:
https://uninadue.sharepoint.com/sites/docenti/ROSITA_RUSSO_703023/
The teacher is available for receiving students on the days indicated on the teaching form and on request sent by e-mail.

FOOD BIOCHEMISTRY
1. Nutrients: general characteristics and relevance for the definition of food quality. Carbohydrates: chemistry and classification (monosaccharides, oligosaccharides and polysaccharides). Pectin. Dietary fibre: chemical composition, energy contribution. Lipids: structure and distribution, saturated and unsaturated fats. Essential fatty acids, triglycerides and phospholipids. Cholesterol and lipoproteins. Nutritional considerations. Proteins: amino acids, protein structure, essential amino acids. Protein quality: chemical and biological score. Main protein foods. Water in food.
2. Food quality and safety: main national and community regulations regarding food quality (UNI, EN, ISO, VISION 2000 standards) and main control organisms (Sinal, Sincert, Sit). HACCP self-control system. Typical products, quality brands (DOP, IGP, etc.). Traceability and application to agro-food supply chains.
3. Food groups: milk and derivatives, eggs, meat and fish foods, cereals and derivatives, legumes, fats and lipid condiments, fruit and vegetables. Main nutritional characteristics.
4. Modifications of macronutrients following cooking, storage and transformation: alterations of proteins and amino acids: denaturation, racemization, oxidation, Maillard reaction, formation of cross-links, putrefaction, post-mortem transformations in the muscle. Changes in lipids: hydrogenation (margarine and trans fatty acids), rancidity and oxidation. Decomposition of sugars. Starch degradation in the germination of cereals. Modifications of carbohydrates in the ripening of cheeses.

FOOD BIOTECHNOLOGIES
1. Enzymes from the food industry: properties of enzymes (efficiency, specificity, regulation). Enzymatic kinetics. Nomenclature and classification of enzymes. The classes to which they belong. Examples and catalysed reactions. Conjugated enzymes. The catalytic mechanisms (acid-base catalysis, covalent catalysis, metal ion catalysis; examples). Peptidase: characteristics. Classification of peptidases: i) according to the catalytic mechanism (the 9 families of peptidases); ii) in relation to the type of catalysed reaction (endo and exopeptidases; aminopeptidases; carboxypeptidases; dipeptidyl-peptidases; tripeptidyl-peptidases; peptidyl-dipeptidases; dipeptidases); iii) on the basis of molecular structure and homology (families and clans). Examples of cysteine ​​peptidases (papain, bromelain, ficin, cathepsins A and B and related biotechnological applications), aspartic protease (pepsin A-C, chymosin, cathepsin), metallo-protease (aminopeptidase, carboxypeptidase). Thermolysin: catalytic mechanism and applications. Synthesis of aspartame. Pectinase: esterase (pectin-methylesterase and pectin-acetylesterase) and depolymerase (polygalacturonase, pectin-lyase, rhamnogalacturonase, rhamnogalacturonan lyase). Applications in the food industry. Carbohydrase: endo and exo-carbohydrase. (maltase, lactase, invertase and sucrase, glucanase, pullulanase, cellulase, helicase, chitinase). Amylolytic enzymes (endoamylase and hexoamylase: alpha amylase, beta amylase, glucoamylase, pullulanase, neo and amylopullulanase). Lipase (hydrolysis, esterification and transesterification reactions). The families of lipases; structure, properties and catalytic mechanism of lipases; interfacial activation and heterogeneous catalysis. Cyclodextrins. Immobilized enzymes. Main applications of enzymes in the food industry: preparation of starch hydrolyzates (gelatinization, liquefaction, saccharification), fructose syrups, trehalose.
3. Food technological processes: technological processes of milk and derivatives (yogurt, butter, cheese). Functional foods: probiotics and prebiotics. Technological process of beer. Technological processes of meat.
4. Methodologies for food analyses: Applications for the isolation, identification and quantization of proteins within in food matrices. Chemical composition of food matrices. The CREA database. General principles for the analysis of food matrices. Basic equipment of a food quality control laboratory. Buffer systems. Preparation of homogenates. Protein purification strategies from food matrices. Spectrophotometric quantization of proteins (biuret method, Lowry method, BCA method, Bradford method; UV absorption). The Kjeldahl method for the determination of crude proteins in complex food matrices. Amino acid analysis. Techniques: spectrophotometry, chromatography, electrophoresis, mass spectrometry. Marker peptides for foods authenticity assessment: application on Campania buffalo mozzarella, meat, flours, pasta and kefir.